Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

2. Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO 3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO 4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз

Белок + Н 2 О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты);

· регуляторные (гормоны);

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· транспортные (гемоглобин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

25. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена или синтетического каучука).

Высокомолекулярными соединениями (ВМС) или полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев. Существуют природные полимеры (крахмал, белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен, фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH 2 =CH 2 мономер полиэтилена - этилен

(-CH 2 -CH 2 -) n –молекула полимера

CH 2 -CH 2 - – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов

n – степень полимеризации (число звеньев в молекуле полимера)

Молекулярная масса полимера непостоянна и зависит от числа n. Макромолекулы полимеров могут иметь различную пространственную структуру:

1. Линейную (полиэтилен, полипропилен);

2. Разветвлённую (крахмал);

3. Пространственную (резина).

Физические свойства

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Химически стойкие (с кислотами и щелочами не реагируют). Не имеют определённой температуры плавления, не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей.

Синтез полимеров

Полимеры синтезируют двумя способами:

1. Реакцией полимеризации;

2. Реакцией поликонденсации.

"Жизнь, есть способ существования белковых тел"

Ф. Энгельс.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):

Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).

Функции белков

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.

· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.

Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.

Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.

· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

Физические свойства белков

Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.

Классификация белков

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).

По общему типу строения белки можно разбить на три группы:

1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.

Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).

2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.

Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.

Строение белков

Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).

Реферат подготовил

Ученик 10 «А» класса

Павельчук Владислав

СОДЕРЖАНИЕ
Введение
1. Строение белков.
2. Классификация белков.
3. Структурная организация белковых молекул.
4. Выделение белков.
5. Цветные реакции белков.
6. Расшифровка первичной структуры белка.
7. Функции белков.
8. Как синтезируют белок.
9. Заключение.
Список литературы

ВВЕДЕНИЕ
Белки вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами, некоторыми низкомолекулярными органическими веществами, минеральными солями и водой образуют протоплазму всех земных организмов - животных и растительных, сложных и элементарных. Термин «протоплазма» предложен чешским физиологом Пуркине (1839) для обозначения содержимого живой клетки. Содержание белков в протоплазме, как правило, значительно выше, чем всех остальных ее компонентов (не считая воду). В большинстве случаев на белки приходится до 75-80 % сухой массы клеток.
Белковые вещества представляют главную, наиболее активную часть протоплазмы: «В протоплазме ярче просвечивают свойства той составной части, которая присутствует в большем количестве и которая наиболее активна «Данилевский А. Я. (основное вещество протоплазмы и его видоизменение жизнью. 1894).
Убеждение в перворазрядном значении белков для жизни остается непоколебленным и в наше время несмотря на открытие роли нуклеиновых кислот в явлениях наследственности, выяснение важнейшего значения для жизнедеятельности витаминов, гормонов и т. д.
Благодаря особенностям своего состава и структуры белки обнаруживают замечательное разнообразие физических и химических свойств. Известны белки, совершенно нерастворимые в воде, есть белки, крайне неустойчивые, изменяющиеся под влиянием видимого света или даже легкого механического прикосновения. Есть белки, молекулы которых имеют вид нитей, достигающих в длину нескольких миллиметров, и есть белки, молекулы которых представляют шарики диаметром в несколько десятков ангрем. Но во всех случаях строение и свойства белков находятся в тесной и ответливой связи с выполняемой ими функцией.
I. Строение белков.
Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH) и различаются структурной и физико-химическими свойствами радикалов ® .
Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.
Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.
II. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы (фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты). Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп.
Протеины
Альбумины - белки, имеющие сравнительно небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде. Из водных растворов высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония, при нагревании свертываются (денатурируют). Белок яйца - типичный представитель альбуминов. Многие из них получены в кристаллическом состоянии.
Глобулины - белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимые в теплом 10 %-ном растворе Nacl. Чистый глобулин извлекают, разбавляя солевой раствор большим количеством воды. Глобулин - самые распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, яйца, растительных семян.
Проламины незначительно растворимы в воде. Растворяются в 60-80 %-ном водном этиловом спирте. При гидролизе проламинов образуется в большом количестве аминокислота - пролин. Характерны для семян злаков. Примером их может служить глиадин - главный белок клейковины пшеницы.
Глютелины растворимы только в 0,2 %-ной щелочи. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы.
Протамины - обнаружены только в молоках рыб. На 80 % состоят из щелочных аминокислот, поэтому являются сильными основаниями. Совершенно не содержат серы.
Склеропротеины - нерастворимые белки, имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. К ним относятся коллаген (белки хрящей, некоторых костей), эластин (белки сухожилий, соединительных тканей), кератин (белки волос, рогов, копыт, верхнего слоя кожи), фиброин (белок нитей сырого шелка).
Протеиды. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой. Белковая часть сложных белков называется апобелком.
Липопротеиды - гидролизуются на простой белок и липиды. Липопротеиды содержатся в большом количестве в составе зерен хлорофилла и протоплазмы клеток, биологических мембран.
Гликопротеиды - гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. Не растворяются в воде, но растворяются в разбавленных щелочах. Содержатся в различных слизистых выделениях животных, в яичном белке,
Хромопротеиды - гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.
Нуклеопротеиды - гидролизуются на простые белки, обычно протамины, или гистоны, и нуклеиновые кислоты.
Фосфопротеины - содержат фосфорную кислоту. Играют большую роль в питании молодого организма. Примером их является казеин - белок молока.
III. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Поскольку белки состоят из нескольких десятков аминокислот, соединенных в полипептидную цепь, клетке энергетически невыгодно держать их в виде цепочки (так называемая развернутая форма). Поэтому белки подвергаются компактизации, укладке, в результате которой они приобретают определенную пространственную организацию - пространственную структуру.
Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура - последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между - СО - и NH - группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура имеет вид клубка или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая формула глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).
Четвертичная структура представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.
Изменение пространственной формы, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления структуры белка - ренатурация, во втором - происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45 град. С), облучением, высоким давлением и т. д.
V. ВЫДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки экстрагируют из природного материала водой, растворами солей, щелочей, кислот, водно-спиртовыми растворами. Полученный таким образом продукт обычно содержит значительное количество примесей. Для дальнейшего выделения и очистки белка раствор обрабатывают солями (высаливание), насыщают спиртом или ацетоном, нейтрализуют. При этом выделяется соответствующая фракция белка. Выделить белок в неизменном состоянии очень трудно, для этого необходимо соблюдать целый ряд условий: низкие температуры, определенную реакцию среды и т. д.
Выделенные и очищенные белки в большинстве случаев представляют собой белый порошок или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка).
По форме молекул белки можно разделить на две группы: фибриллярные, или нитевидные, и глобулярные, или шаровидные. Фибриллярные белки, как правило, выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек, поэтому после выделения белки обычно сохраняют природную форму. Примером фибриллярных белков могут служить фиброин шелка, кератины, коллагены.
Ко второй группе относится большинство белков, содержащихся в организме человека. Для глобулярных белков характерно наличие участков с высокой реакционной способностью (они могут быть каталитическими центрами ферментов) или образовывать комплексы с другими молекулами за счет приближенных друг к другу в пространстве функциональных групп.
VI. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ БЕЛКОВ
Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокислотных остатков.
Биуретовая реакция - появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором CuSO4. Связана с наличием в молекуле пептидных связей.
Ксантопротеиновая реакция - появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.
Миллионова реакция - появление вишнево-красного окрашивания при действии на белок Миллонова реактива (раствор нитрата ртути в азотистой кислоте). Реакция объясняется присутствием в белке фенольных группировок.
Сульфгидрильная реакция - выпадение черного осадка сернистого свинца при нагревании белка с раствором плюсбита (связана с наличием в белке сульфгидрильных групп).
Реакция Адамкевича - появление фиолетового окрашивания при добавлении к белку глиоксалевой и концентрированной серной кислот. Связана с наличием индольных группировок.
VII. РАСШИФРОВКА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Расшифрововать первичную структуру белка - это значит установить его формулу, т. е. определить, в какой последовательности аминокислотные остатки расположены в полипептидной цепи.
Знание первичной структуры белка хорошо иллюстрируют данные работы Ингрэма, исследовавшего причины одного распространенного в некоторых районах Африки и Средиземноморья наследственного заболевания крови, так называемой серповидной анемии. Больные серповидной анемией бледны, жалуются на слабость, одышку при малейшем напряжении. Они редко доживают до 12-17 лет. При анализе крови у ни обнаруживается необычная форма эритроцитов. Эритроцит у больных имеют вид серпов или полулуний, тогда как нормальные эритроциты имеют форму двояковогнутых дисков. При детальном исследовании выяснилось, что гемоглобин в здоровых эритроцитах распределен по всей клетке равномерно и беспорядочно, в эритроцитах же больных анемией гемоглобин образует правильные кристаллические структуры. Благодаря кристаллизации гемоглобина происходит деформация эритроцитов. В чем же причина столь существенного изменения гемоглобина? Ингрэм изолировал гемоглобин из крови больных серповидной анемией и произвел анализ его первичной структуры. При этом выяснилось, что отличие гемоглобина больных от гемоглобина здоровых состоит только в том, что в полипетпидный цепи гемоглобина больных на 6-м месте (от N-конца) находится остаток валина (вал), в то время, как на том же месте в гемоглобине здоровых находится глуталиновая кислота (глу). Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (четырех полипептидных цепей_ - двух альфа и двух бетта с общим числом аминокислотных остатков, равным: 141?2 + 146?2 + 574. Замена «глу» на «вал» имеет место в альфа-цепях, т. е. в двух цепях из четырех. Таким образом, в молекуле, состоящей из 574 аминокислотных остатков, достаточно заменить только два, а остальные 572 оставить без изменения, чтобы произошли глубокие изменения свойств гемоглобина. Если изменить его способность кристаллизоваться и связывать кислород, то произойдут роковые последствия для здоровья людей.
Сэнгер (Кембридж, Англия) еще в 40-х годах приступил к расшифровке первичной структуры белка инсулина. В ходе кропотливых и трудоемких исследований Сэнгер разработал ряд новых методов и приемов анализа. Эти работы проводились им в течение более 10 лет и увенчались полным успехом: формула инсулина была установлена, и за его выдающиеся достижения автор удостоен Нобелевской премии (1958). Значение работ Сэнгер состоит не только в расшифровке первичной структуры инсулина, но и в этом, что был приобретен опыт, разработаны новые методы, доказана реальность этих исследований. После работ Сенджера это было легче делать другим исследователям. Действительно, вслед за Сенджером во многих лабораториях были развернуты работы по расшифровке первичной структуры ряда белков, усовершенствованы методы анализа и разработаны новые методы.
VIII. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Каталитическая
Белки - ферменты вырабатываются живыми организмами; они обладают каталитическим действием, т. е. способностью увеличивать скорости определенных химических реакций. На ферментативном действии основаны процессы брожения, с доисторических времен применяемые при производстве вин, уксуса, пива и хлеба. В 1680 г. голландский натуралист Антони Левенгук использовал микроскоп собственной конструкции для наблюдения клеток дрожжей и бактерий; однако он не считал их живыми организмами. В 1857 г. Луи Пастер показал, что дрожжи представляют собой живой организм, а брожение - физиологический процесс. В 1897 г. Э. Бюхнеру удалось доказать, что брожение может происходить без участия целых дрожжевых клеток. Проэкстрагировав дрожжевые клетки, он получил раствор, не содержащий клеток, но обладающий ферментативной активностью (содержащий фермент, или энзим). Слово «энзим» происходит от греческого en 2yme - в закваске.
Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты - это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887-1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу Уреаза - белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины
СО(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Молекулярная масса уреазы 480000; молекула состоит из шести субъединиц.
Известно около 2000 различных ферментов, часть их подробно изучена. По современной классификации все ферменты делятся на шесть классов.
1. Оксиредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180-190 ферментов. Оксиредуктазы ускоряют окисление или восстановление различных химических веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует окисление этилового спирта в уксусный альдегид и играет большую роль в процессе спиртового брожения.
Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщеннные жирные кислоты. Действие этого фермента является одной из причин прогоркания муки и крупы.
2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп с одной молекулы на другую, например, фермент тирозинаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы. Ферменты этой группы играют большую роль в медицине.
3. Гидролазы. Ферменты этой группы катализируют реакции гидролиза. Представители этой группы ферментов имеют большое значение в процессах пищеварения, в пищевой и других отраслях промышленности. Так, фермент липаза катализирует гидролиз глицеридов с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов, их применение дает возможность повысить выход и осветлить плодово-ягодные соки.
Представителем группы гидролаз являются амилазы, катализирующие гидролиз крахмала. Они нашли широкое применение в спиртовой, хлебопекарной, крахмало-паточной промышленностях.
К гидролазам относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Они применяются в легкой и пищевой промышленности. С их помощью провозят «мягчение» мяса, кожи, получение сыров.
4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами углерода, угдерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органических кислот.
и т.д.................

Литература:

Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.

Малая мед. Энциклопедия, Том 1, стр.899-910.

3.С.А.Пузаков. «Химия», М. «Медицина», 1995г.

Роль белков.

Аминокислотный состав белков.

Размеры и форма молекул белков.

Химический состав и свойства.

Строение.

Катаболизм белков.

Обнаружение и определение.

Классификация.

Обмен и биосинтез.

Лечебное применение.

Белки в питании.

Белки играют особую роль, так как они представляют со-бой один из незаменимых компонентов живого

Белки играют особую роль, так как они представляют собой один из незаменимых компонентов живого. Во всех явлениях роста и воспроизведения решающую роль играют белки и нуклеиновые кислоты.

Как это следует из самого названия белков, или протеинов, в течении долгого времени в них видели основной компонент живой материи.

Основной химического строения белков весьма прост: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Усложнение структуры белков возникает в следствие наличия в пептидных цепях около 20 различных видов аминокислотных остатков, вследствие большой длины этих цепей, содержащих до нескольких сот аминокислотных остатков, а также из-за особых конформаций пептидных цепей, т.е. их специфического сворачивания, приводящего к возникновению определённой трёхмерной структуры. Если бы даже белки представляли собой прямые пептидные цепи, лишённые изгибов, то и тогда они обладали бы практически бесконечным разнообразием - только за счёт различной последовательности 20 аминокислот в длинных цепях. Но ведь любая из таких цепей может принимать бесконечное число конформаций, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.

В настоящее время известно огромное число белков с самыми разнообразными свойствами. Неоднократно делались попытки создать классификацию белков. В основе одной из классификаций лежит растворимость белков в различных растворителях. Белки, растворимые при 50% насыщения сульфата аммония, были названы альбуминами; белки же, которые в этом растворе выпадают в осадок были названы глобулинами. Последний класс был подразделён на эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солей, и на псевдоглобулины, которые растворимы в этих условиях. Однако растворимость белков в солевых растворах зависит не только от концентрации солей, но и от рН, температуры и других факторов.

Аминокислотный состав белков.

Белки подвергаются гидролизу, действуя на них кислотами, основаниями и ферментами. Чаще всего их кипятят с соляной кислотой. При постоянной температуре кипит только 20,5%-ная НСI; поэтому концентрированную соляную кислоту разводят. Для полного гидролиза нужно кипятить белок с соляной кислотой в течение 12-70 часов.

Полный гидролиз белков осуществляют также, нагревая их с гидроксидом бария или с гидроксидами щелочных металлов. Преимущество гидролиза с Ва(ОН)2 заключается в том, что его избыток можно осадить эквивалентным количеством серной кислоты. Щелочные гидролизаты бесцветны и не содержат гумина. Однако щелочной гидролиз страдает рядом недостатков: происходит рацемизация аминокислот, дезаминирование некоторых из них, а так же разложение аргинина на орнитин и мочевину и разрушение цистина и цистеина.

Наконец, полный гидролиз белков проводят при помощи протеолитических ферментов в очень мягких условиях. В ферментативных гидролизатах содержится не только трептофан, но также глутамин и аспарагин. Ферментативный гидролиз особенно ценен в тех случаях, когда требуется получить промежуточные пептиды в результате частичного гидролиза.

Термин «первичная структура» обычно употребляется для обозначения химической формулы белков, т.е. последовательности, в которой аминокислоты соединены пептидными связями. Это понятие не учитывает ни электростатического взаимодействия между положительно и отрицательно заряженными группами белков, ни вандерваальсовых сил. Дисульфидные связи цистина, способные образовывать «мостики» между различными участками одной пептидной цепи или разных пиптидных цепей, менее стабильны, чем углерод-углеродные связи или даже пептидные связи. Дисульфидные мостики могут размыкаться и вновь замыкаются на других участках пептидной цепи, вовлекая другие сульфгидрильные группы. Таким образом, их роль в структуре белков можно назвать промежуточной между ролью более прочных ковалентных связей и вышеупомянутых боле слабых связей. Дисульфидные мостики затрудняют анализ последовательности аминокислот в белках.

Первый этап в изучении первичной структуры белков и пептидов заключается в определении N-концевой аминокислоты, т.е. аминокислоты со свободной -аминогруппой. Эту аминокислоту можно при помощи какого-либо подходящего метода отщепить, выделить и идентифицировать. Повторяя процесс несколько раз, можно осуществить ступенчатый гидролиз пептидной цепи с N-конца и установить в нём аминокислотную последовательность.

Размеры и формы молекул белков.

Молекулярный вес небольших молекул можно определить по понижению точки замерзания или по повышению точки кипения их растворов, а так же по понижению давления пара растворителя.

Первые определения молекулярного веса белков были основаны на химическом определении тех элементов или аминокислот, которые содержатся в белке в очень небольших количествах.

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет молекулярную массу в пределах десятков - сотен тысяч). Белки большей частью растворимы в воде или солевых растворов, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов. В живых тканях белки в той или иной степени гидратированы. В растворах белки весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в т.ч. растворимость в исходном растворителе (свёртывание, денатурация).

Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфатерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств белки реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная - усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица белка заряжается отрицательно. При определённом рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.

Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются белки и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свёртываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.

Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белки подвергаются гидролизу, т.е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты. В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза белков - альбумозы (протеозы) и пептоны - химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды.

В молекуле белка остатки аминокислот соединены между собой при помощи пептидных связей -СО-NН-. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много). Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из различных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и, учитывая, что в состав белков входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных белков практически бесконечно.

Реакционная способность белков также очень разнообразна, т.к. в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определённой структуре белковой молекулы, обуславливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных белков, играющие важную биологическую роль.

Молекула белка построена из одной или нескольких полипептидных цепочек, иногда замкнутых в кольцо при помощи пептидных, дисульфидных или других связей и соединённых между собой.

Пептидные цепочки обычно закручены в спирали и часто соединены в более крупные агрегаты. Так, молекула панкреатической рибонуклеазы состоит из одной полипептидной цепочки, содержащей 124 аминокислотных остатка.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепочке определяет первичную структуру белка. Пространственно полипептидные цепочки расположены в виде определённых спиралей, конфигурация которых поддерживается при помощи водородных связей. Из таких спиралей наиболее распространена -спираль, в которой 3,7аминокислотных остатка приходится на один виток. Это пространственное расположение цепочки называют вторичной структурой белка. Отдельные участки полипептидных цепей могут быть соединены между собой дисульфидными или другими связями, как это имеет место в молекуле рибонуклеазы между 4 парами остатков цистеина, благодаря чему вся цепочка может быть свёрнута в клубок или иметь определённую сложную конфигурацию. Это складывание или закручивание спирали, имеющей вторичную структуру, называют третичной структурой. Наконец, образование агрегатов между частицами, имеющими третичную структуру, рассматривают как четвертичную структуру белка.

Первичная структура является основой белковой молекулы и часто определяет биологические свойства белка, а также вторичную и третичную его структуры. С другой стороны, растворимость белка и многие физико-химические и биологические свойства зависят от вторичной и третичной структур. Наличие структур высшего порядка не обязательно: они могут обратимо появляться и исчезать. Так, многие белки волокнистого характера, например кератины волос, коллагены соединительной ткани, фиброин шелка и др., имеют волокнистое строение и называются фибриллярными белками. У глобулярных белков частица свёрнута в клубок. В ряде случаев переход из глобулярного в фибриллярное состояние обратим. Например, белок мышечных волокон актомиозин при изменении концентрации солей в растворе легко переходит из фибриллярной в глобулярную форму и обратно.

Денатурация белка сопровождается потерей белком нативных свойств (биологической активности, растворимости). Денатурация происходит при нагревании растворов белков или воздействии на них ряда агентов. Денатурация белка заключается в потере ими вторичной и третичной структуры белка.

КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ.

Белки, как и другие органические вещества, из которых состоит организм, постоянно обновляются. В среднем период полупревращения белков организма человека составляет около 80 суток, причём эта величина значительно варьирует в зависимости от типа белка и его функции. Различают долгоживущие белки, гидролиз которых проходит только в лизосомах в присутствии специальных ферментов; короткоживущие белки, разрушение которых происходит в отсутствие лизосомных ферментов; аномальные белки период плупревращения которых не превышает 10-12 мин.

В норме в организме взрослого человека за сутки обновляется до 2% от общей массы белков, т.е. 30-40г. Распаду подвергаются в основном мышечные белки. Большая часть аминокислот, образующихся при гидролизе белков (около 80%), вновь используется для биосинтеза белков, значительно меньшая часть расходуется в синтезе специализированных продуктов: например, некоторых медиаторов, гормонов и др. Не включающиеся в анаболические процессы аминокислоты разрушаются, как правило, до конечных продуктов окисления. В составе мочевины организм человека теряет ежедневно 5-7 г. азота, входящего в состав ранее синтезированных белков. Аминокислоты, поступающие с белком пищи, в отличии от моносахаридов и жирных кислот в организме не депонируются. Для постоянно идущего процесса синтеза белков нужно необходимое поступление аминокислот в организм. Это обуславливает особую ценность белков как пищевых продуктов. При белковом дефиците развивается кахексия. Детская дистрофия, характерная для ряда районов Западной Африки и обусловленная резким сокращением поступления белков после перевода с грудного питания на преимущественно углеводную диету, получила название «квашиоркор». Избыточное количество аминокислот используется в качестве энергодативных веществ.

Ферменты, ускоряющие гидролиз белков и полипептидов в тканях, называются тканевыми протеиназами (катепсинами); они обладают специфичностью действия: катепсин А, например, является ферментом с эктопептидазной, а катепсин В- с эндопептидазной активностью. Наибольшая активность протеиназ наблюдается в печени, селезёнке, почках.

Регулируемая активность тканевых протеиназ обеспечивает обновляемость белков на необходимом организму уровне, гидролиз диффектных и чужеродных белков, а также частичный протеолиз, необходимый для активации некоторых ферментов (песина и трепсина) и гормонов (инсулина).

ОБНАРУЖЕНИЕ И ОПРЕДИЛЕНИЕ.

Присутствие белков в биологических или других жидкостях может быть установлено рядом качественных реакций. Из реакций осаждения наиболее характерны свёртывание при кипячении, осаждение спиртом или ацетоном, кислотами, особенно азотной кислотой. Весьма характерно осаждение белков трихлоруксусной или сульфосалициловой кислотами. Последние два реактива особенно употребительны как для обнаружения белков, так и для количественного осаждения их из биологических жидкостей. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание с солями меди в щелочном растворе (пептидные связи белков дают комплексное соединение с медью). Другая характерная реакция на белки - ксантопротеиновая: желтое окрашивание в осадке белка от добавления концентрированной азотной кислоты. Реакция Миллона (с солями ртути в азотной кислоте, содержащей азотистую) протекает с фенольным остатком тирозина, и поэтому красное окрашивание дают только белки, содержащие тирозин. Остаток триптофана в белке даёт реакцию Адамкевича: фиолетовое окрашивание с концентрированной уксусной кислотой в концентрированной серной кислоте; реакция обязана глиоксиловой кислоте, находящейся в уксусной в качестве примеси, и получается также с дркгими альдегидами. Белки дают ряд других реакций, зависящих от находящихся в них радикалов аминокислот.

КЛАССИФИКАЦИЯ.

Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т.п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить белки на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.

Простые белки делятся на: альбумины, глобулины, проламины, глютелины, склеропротеины, протамины, гистоны.

Сложные белки делятся на: нуклеопротеиды, мукопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды, липопротеиды.

ОБМЕН И БИОСИНТЕЗ.

Белки играют важнейшую роль в питании человека и животных, являясь источником азота и незаменимых аминокислот. В пищеварительном тракте белки перевариваются до аминокислот, в виде которых всасываются в кровь и подвергаются дальнейшим превращениям. Ферменты, действующие на белки сами являются белками. Каждый из них специфически расщепляет определённые пептидные свёзи в белковой молекуле. К протеолитическим ферментам пищеварительного тракта относятся: пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочного сока и ряд пептидаз поджелудочного и кишечного соков.

Биосинтез белков в организме - важнейший процесс, лежащий в основе нормального и патологического роста и развития, а также регуляции обмена веществ путём образования определённых ферментов. Через биосинтез белков осуществляется и передача биологической информации, в частности наследственных признаков.

ЛЕЧЕБНОЕ ПРИМЕНЕНИЕ.

Ряд белков и белковых продуктов находит лечебное применение. Прежде всего это касается лечебного (диетического) питания. Гидролизаты белков и смеси аминокислот используются для парэнтерального питания. Белки сыворотки крови применяются для общего укрепления организма и повышения его защитных свойств. Наконец, многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный и другие гормоны гипофиза) и ферменты (пепсин, трипсин, химотрепсин, плазмин) находят широкое лечебное применение.

БЕЛКИ И ПИТАНИЕ.

Белки в питании человека нельзя заменить другими пищевыми веществами. Недостаток белка в пище приводит к нарушению здоровья, вызываемому расстройством синтеза ряда жизненно важных белков, ферментов и гормонов.

При безбелковом питании человек весом 65 кг выделяет 3,1-3,6 г азота в сутки, что соответствует распаду 23-25 г тканевых белков. Эта величина отражает внутренние траты белков взрослым человеком. Однако потребность человека в пищевом белке значительно выше указанной величины. Это связано с тем, что аминокислоты белков пищи потребляются не только для синтеза белка, но значительная их часть используется в качестве энергетического материала.

В таблице показаны примерные наборы пищевых продуктов, содержащие суточную норму белка.

Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г	Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г	Продукты	Кол-во продукта в г	Кол-во белка в г
			Картофель			Картофель
Картофель

Литература:

Гауровиц Ф. «Химия и функции белков», издательство «Мир», Москва 1965 г.

Полимеры , их получение, свойства и применениеКонтрольная работа >> Биология

Миллионов. По происхождению полимеры делят на: Природные, биополимеры (полисахариды, белки , нуклеиновые кислоты... и применению – белки , полисахариды, нуклеиновые кислоты, пластмассы, эластомеры, волокна. Природные полимеры . Свойства, применение...

1. Полимеры (6)

   Реферат >> Физика

   ...), полиамиды, мочевиноформальдегидные смолы, бел­ки , некоторые кремнийорганические поли­меры . Полимеры , макромолекулы которых наряду с углеводородными... спирали, характерная для белков и нуклеиновых кислот, возникает и у виниловых полимеров и полиолефинов, ...

2. Белки и нуклеиновые кислоты

   Учебное пособие >> Химия

   ... Белками (протеинами, от греческого protas – первый, важнейший) называют высокомолекулярные природные полимеры ... , молекулы которых построены из остатков аминокислот. Поразительно то, что все белки ... Нуклеиновые кислоты это полимеры , состоящие из...

11 .04.2012г. 57 урок 10 класс

Урок на тему: Белки - природные полимеры, состав и строение.

Цели урока: 1. Ознакомить учащихся с природными полимерами-белками.

2. Изучить их строение, классификацию и свойства.

3. Рассмотреть биологическую роль и применение белков.

Оборудование и реактивы: из практической работы №7.

Ход урока:

Повторение пройденной темы.

Отвечаем на вопросы, которые задаются на экране:

Какие соединения называются аминокислотами?

Какие ФГ входят в состав аминокислот?

Как строятся названия аминокислот?

Какие виды изомерии характерны для аминокислот?

Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры.

Какие соединения называются амфотерными? Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты? Ответ обоснуйте.

Какие химические свойства характерны для аминокислот?

Какие реакции называются реакциями поликонденсации? Характерны ли реакции поликонденсации для аминокислот?

Какая группа атомов носит название амидной группировки?

Какие соединения называются полиамидными? Приведите примеры полиамидных волокон. Какие аминокислоты пригодны для получения синтетических волокон?

Какие соединения называют пептидами?

Какая группа атомов называется пептидной?

Изучение новой темы.

Определение белков.

Белки- это природные полимеры, обладающие высокими значениями молекулярной массы, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Распространение белков в природе, их биологические функции и значение для жизни на земле.

Строение белков.

а) первичная структура- аминокислотная последовательность, число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа);

б) вторичная- в пространстве полипептидная цепь может быть закручена в спираль, на каждом витке которой находится 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами ==N -H и ==С=О различных участков цепи;

в) третичная структура белка – это способность расположения спирали в пространстве. Белковая молекула свернута в клубок – глобулу, которая сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков –S -S . На рисунке представлена третичная структура молекулы фермента гексакиназы, катализирующего спиртовое брожение глюкозы. Хорошо видно углубление в глобуле, с помощью которого белок захватывает молекулу глюкозы и в котором она претерпевает дальнейшие химические превращения.

г) четвертичная структура белка – некоторые белки (например гемоглобин) представляет собой сочетание нескольких белковых молекул с небелковыми фрагментами, называемыми простетическими группами. Такие белки называют сложными или пептидами. Строение протеида – это и есть четвертичная структура белка. На рисунке представлено схематическое изображение четверичной структуры молекулы гемоглобина. Она представляет собой сочетание двух пар полипептидных цепей и четырех небелковых фрагментов, обозначенных красными дисками. Каждый из них – это молекула гема. Т.е. сложного комплекса органических циклов с ионом железа. Гемм имеет одинаковую структуру для всех позвоночных и обусловливает красный цвет крови.

5. Химические свойства белков

1) Денатурация

2) Гидролиз

3)Качественные реакции белков:

а) Биуретовая реакция

б) Ксантопротеиновая;

в) Качественное определение серы в белках.

г)Горение белков. При горении белки издают характерный запах жженого рога, волоса. Этот запах определяется содержанием в белках серы (цистеин, метионин, цистин). Если к раствору белка добавить раствор щелочи, нагреть до кипения и добавить несколько капель раствора ацетата свинца. Выпадает черный осадок сульфида свинца.

III. Домашнее задание П. 27 ? 1-10, Читать 27. Упр. 1-10