Структура белковой молекулы.

Органические вещества. Белки

Органические вещества.

О рганические соединения составляют в среднем 20–30% массы клетки живого организма. К ним относятся биологические полимеры – белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды, а также жиры и ряд низкомолекулярных органических веществ – аминокислоты, простые сахара, нуклеотиды и т.д. Полимеры – сложные разветвленные или линейные молекулы, при гидролизе распадающиеся до мономеров . Если полимер состоит из одного вида мономеров, то такой полимер называют гомополимером , если в состав полимерной молекулы входят различные мономеры – то это гетерополимер . Если группа различных мономеров в полимерной молекуле повторяется (А,Б,В,А,Б,В,А,Б,В) – это регулярный гетерополимер , если нет повторения определенной группы мономеров – гетерополимер нерегулярный .

Белки.

Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки. Белки , или протеины (от греч. протос – первый, главный) – высокомолекулярные гетерополимеры, органические вещества и распадающиеся при гидролизе до аминокислот . Значение белков настолько велико, что информация о белках включена в два наиболее популярных определения Жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка» (Ф.Энгельс). «Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот» (М.В.Волькенштейн).

В состав простых белков (состоящих только из аминокислот) входят углерод, водород, азот, кислород и сера . Часть белков (сложные белки) образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь – это сложные белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую - простетическую группу . Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеины - гемоглобин), углеводами (гликопротеины ), липидами (липопротеины ), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины ).

Белки обладают огромной молекулярной массой : Один из белков – глобулин молока – имеет молекулярную массу 42000. Его формула С 1864 Н 3012 О 576 N 468 S 21 . Существуют белки, молекулярная масса которых в 10 и даже в 100 раз больше. Для сравнения: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, бензола – 78.

Белки представляют собой нерегулярные гетерополимеры , мономерами которых являются α-аминокислоты . В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 20 α-аминокислот . В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты – десять аминокислот, синтезируемых в организме и незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые в организме не синтезируются. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают полноценными , если содержат весь набор незаменимых аминокислот и неполноценными , если какие-то незаменимые аминокислоты в их составе отсутствуют.

Общая формула аминокислот приведена на рисунке. Все α -аминокислоты при α -атоме углерода содержат атом водорода, карбоксильную группу (-СООН) и аминогруппу (-NH 2). Остальная часть молекулы представлена радикалом.

Аминогруппа легко присоединяет ион водорода, т.е. проявляет основные свойства. Карбоксильная группа легко отдает ион водорода – проявляет свойства кислоты. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

Рис. 256. Образование дипептида.

В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу, основные аминокислоты, имеющие в радикале еще одну аминогруппу и кислые аминокислоты, имеющие в радикале еще одну карбоксильную группу.

Пептиды – органические вещества, состоящие из небольшого количества остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот (рис.).

При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . Если полипептид состоит из большого количества остатков аминокислот, то его уже называют белком. На одном конце молекулы находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Структура белковой молекулы.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию . Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами – пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот – 20 10 . Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в b-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию – транспорт кислорода (в таких случаях у человека развивается заболевание – серповидноклеточная анемия).

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипептидной цепи в α-спираль (имеет вид растянутой пружины) и β-структра (складчатый слой) . В α- спирали NH-группа данного остатка аминокислоты взаимодействует с СО-группой четвертого от нее остатка. Практически все «СО-» и «NН-группы» принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Cкладчатый слой (синоним β-структра) формируется в том случае, если сегменты полипептидных цепей располагаются параллельно или антипараллельно друг другу в один слой. При этом образуется фигура, напоминающая лист, сложенный гармошкой.

Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы , возникающей в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы.

У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны. По форме молекулы различают белки глобулярные и фибриллярные. Если фибриллярные белки выполняют в основном опорные функции, то глобулярные белки растворимы и выполняют множество функций в цитоплазме клеток или во внутренней среде организма.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле исключительно при помощи нековалентных связей, в первую очередь водородных и гидрофобных.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя a-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя b-субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Многие белки с четвертичной структурой занимают промежуточное положение между молекулами и клеточными органеллами – например микротрубочки цитоскелета состоят из белка тубулина , состоящего из двух субъединиц. Трубочка удлиняется в результате присоединения димеров к торцу.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции

Свойства белков.

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот, чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне.

Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые , выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген).

Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные , устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые .

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка без разрушения первичной структуры, называют денатурацией .

Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций.

Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой . Разрушение первичной структуры белка называется деградацией .

Функции белков.

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Функции их разнообразны.

Функция	Примеры и пояснения
1. Строительная	Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
2. Транспортная	Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
3. Регуляторная	Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
4. Защитная	В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений
5. Двигательная	Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных
6. Сигнальная	В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
7. Запасающая	В организме животных белки как правило не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином.
8. Энергетическая	При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
9. Каталитическая	Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками - ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобисфосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты илиэнзимы – особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы - кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр – небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), именно в котором происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры – участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа

характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция.

Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э.Фишера (1890) и Д.Кошланда (1959). Э.Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с "ключом", фермент – с «замком».

Д.Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Большинство неорганических катализаторов ускоряют химические реакции при очень высоких температурах, имеют максимальную эффективность в сильнокислой или сильнощелочной среде, при высоких давлениях, а большинство ферментов активны при температурах 35-45˚С, физиологических значениях кислотности раствора и при нормальном атмосферном давлении; скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н 2 О 2 → 2Н 2 О + О 2 . В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза (М=252000) за 1 сек. расщепляет 100 тыс. молекул Н 2 О 2 (М=34). Известно более 2000 различных ферментов, представленных белками с высокой молекулярной массой.

Скорость ферментативных реакций зависит от 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) коцентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Рис. . Зависимость скорости реакции от концентрации фермента, субстрата, рН, температуры

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 о до 40 о С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10°С. При температуре выше 40°С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества молекул субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока не произойдет насыщение активных центров фермента – если активный центр каталазы расщепляет в секунду 100 000 молекул субстрата, то при количестве молекул субстрата более 100 000 на активный центр скорость реакции не возрастет.

Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин – 2,0, амилаза слюны – 6,8, липаза поджелудочной железы – 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят – ингибиторами .

Классификация ферментов . По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов: 1) оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому – дегидрогеназа), 2) трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому – трансаминаза), 3) гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта – амилаза, липаза), 4) лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – декарбоксилаза), 5) изомеразы (внутримолекулярная перестройка – изомераза), 6) лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей «С-С», «С-N», «С-О», «С-S» – синтетаза

Здравствуйте, мои дорогие читатели. С вами я, Галина Баева, и сегодня мы поговорим о строении и функциях молекул белка.

Зачем он нужен, этот белок? Может, без него обойдемся?

Нет, не обойдемся. Бородатый основатель диалектического материализма Фридрих Энгельс сказал: жизнь – есть способ существования белковых тел. Иначе говоря, белок – это жизнь, нет белка – увы и ах. В норме белок составляет 50%, т.е. половину от сухой массы клетки, а от сухой массы тела человека они составляют от 45% .

Особенности строения белков позволяют им проявлять различные свойства, чем обусловлены их разнообразные биологические функции

Белки иначе называют протеинами, это одно и то же.

Чем занимаются белки в организме?

1. Протеины являются теми кирпичиками, из которых сложен наш организм. Они являются структурными элементами клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), и внеклеточных структур. Коллаген образует сухожилия, он же отвечает за упругость кожи, кератин образует волосы и ногти.
2. Протеины транспортируют необходимые элементы по организму. Гемоглобин переносит кислород от легких ко всем органам и тканям, а от них – уносит углекислый газ, белок альбумин переносит жирные кислоты, особые белки таскают холестерин. В составе клеточных мембран имеются белки, которые обеспечивают перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внеклеточное пространство и обратно.
3. Гормоны – особые вещества, регулирующие процессы обмена веществ – имеют белковую природу. Например, гормон инсулин загоняет сахар из плазмы крови в клетки
4. Протеины защищают организма от чужеродных агентов. Гамма — глобулины обезвреживают микробов, интерфероны подавляют размножение вирусов. Фибрин останавливает кровотечения.
5. Протеины обеспечивают сокращение двигательной мускулатуры и других сокращающихся тканей. Актин и миозин входят в состав мышц тела, тропонин, тропомиозин – мышц сердца.
6. Протеины принимают сигналы из внешней среды и передают команды в клетку. Под воздействием факторов внешней среды сигнальные белки изменяют свою третичную структуру, что в свою очередь запускает цепь биохимических процессов. Так родопсин реагирует на свет, преобразуя световую энергию в электрическую, которая передается по нервным клеткам в головной мозг, где формируется зрительная картинка.
7. Протеины являются ферментами – катализаторами, благодаря которым возможно протекание биохимических реакций при низких температурах (37 0 С).
8. Протеины – регуляторы включают и выключают гены клетки, тем самым подавляя либо активируя биохимические процессы.
9. Протеины, как правило, не накапливаются в организме, за исключением альбумина яйца и казеина молока. Лишних белков в организме нет. Однако, они могут соединяться с другими веществами и микроэлементами, препятствуя их выведению из организма. Так ферритин образует комплекс с железом, высвобождающимся при распаде гемоглобина, и вновь включает его в биологические процессы.
10. Протеины могут давать энергию. При распаде 1 г. белка выделяется 4 ккал (17,6 кДж). В качестве источника энергии белки используются при истощении других, нормативных источников – углеводов и жиров. Перефразируя Д.И.Менделеева, можно сказать, что топить белками, это все равно что топить ассигнациями, настолько они ценны для организма.

Что представляет собой молекула жизни?

Это длинная цепочка, т.е. полимер, состоящая из мономеров – аминокислот. Почему аминокислот? Потому что у каждой молекулы есть хвост органической кислоты C-O-OH и аминогруппа NH 2 . В цепочке-полимере каждый мономер – аминокислота присоединяет свой кислотный остаток к аминогруппе другого мономера, получается прочная связь, именуемая пептидной .

Понятия белок и пептид близки, но не равнозначны. Обычно пептидами называют некоторую последовательность аминокислотных остатков. Выделяют олигопептиды – короткие цепочки в 10-15 аминокислот и полипептиды – длинные цепочки аминокислотных последовательностей. Белок – это полипептид, имеющий особую форму пространственной организации.

Нанизывая аминокислоты, как бусинки в ожерелке, формируется первичная структура белка, т.е. последовательность аминокислотных остатков.\

В пространстве белок существует не в виде вытянутой нитки, а завивается спиралью, т.е. формирует вторичную структуру.

Спиралька сворачивается в шарик – глобулу, это уже третичная структура белка.

Некоторые белки (не все) имеют четвертичную структуру , объединяя в своем составе несколько молекул, каждая со своей первичной, вторичной и третичной структурой.

Зачем это надо знать? Потому что переваривание и усвоение белка напрямую зависит от его структуры: чем плотнее упакован белок в составе пищевого продукта, тем тяжелее он поддается перевариванию, тем больше энергии надо затратить на его усвоение.

Распад связей в молекуле белка называется денатурацией . Денатурация может быть обратимой, когда белок восстанавливает структуру, и необратимой. Необратимой денатурации белки подвергаются в том числе при воздействии высокой температуры – для человека это свыше 42 0 С, именно поэтому лихорадка опасна для жизни.

Мы подвергаем белки контролируемой денатурации в процессе приготовления пищи, когда варим мясо или рыбу, кипятим молоко, жарим или варим яйца, варим каши и печем хлеб. При мягком температурном воздействии, белки с распавшимися связями становятся более доступными для пищеварительных ферментов и лучше усваиваются организмом. При длительном и жестком температурном воздействии – жарке на углях, длительной варке – происходит вторичная денатурация белка с образованием трудноперевариваемых соединений.

Аминокислоты

Существует более двух сотен различных аминокислот, но в составе белков — полимеров постоянно встречаются лишь двадцать. Эти 20 «магических» аминокислот делятся на две неравные группы: заменимые, т.е. те, которые могут вырабатываться самим организмом, и незаменимые (эссенциальные), они организмом человека не вырабатываются, и мы должны в обязательном порядке получать их с пищей.

К заменимым аминокислотам относятся: Аланин, Аргинин, Аспаргин, Аспарагиновая кислота, Глицин, Глутамин, Глутаминовая кислота, Пролин, Серин, Тирозин, Цистин.

Незаменимые аминокислоты: Валин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Трионин, Триптофан, Фенилаланин

Для детей незаменимыми аминокислотами являются Аргинин и Гистидин.

По аминокислотам будет отдельный пост.

Классификация белков

Полноценный белок содержит в своем составе все необходимые аминокислоты, а неполноценный белок, соответственно, каких-то аминокислот не содержит.

Для строительства всех белков организма важно не только наличие всех аминокислот, но и их пропорции в пищевом продукте. Пища, наиболее близкая по аминокислотному составу белкам тела человека, является оптимальной. Если какой-то одной аминокислоты не хватает, другие аминокислоты не могут использоваться организмом, более того, для того, чтобы возместить нехватку, начнут распадаться собственные белки, в первую очередь белки – ферменты, участвующие в процессах биосинтеза, и мышечные белки. В условиях недостатка той или иной незаменимой аминокислоты, другие аминокислоты оказываются избыточными, хотя этот избыток относительный. Распадающиеся мышечные белки образуют высокотоксичные продукты обмена и усиленно выводятся организмом, создавая отрицательных азотистый баланс. Человек начинает хиреть, хотя может искренне считать, что с питанием у него все в порядке.

По своему происхождению белки делятся на животные и растительные.

К животным белкам относятся белки яиц, молока и молочных продуктов, рыбы и морепродуктов, мясо животных и птиц.

К растительным белкам относятся белки зерновых, бобовых, орехов и грибов.

Продукты питания считаются белковыми, если они содержат не меньше 15% белка.

Все животные белки являются полноценными, т.е. содержат полный набор аминокислот. Большинство растительных белков являются неполноценными.

При недостаточном поступлении белка с пищей в организме развиваются дегенеративные процессы, связанные с невозможностью выполнять необходимые функции. В первую очередь страдает иммунитет. Человек становится предрасположен к вирусным и бактериальным инфекциям, болезни приобретают затяжной, хронический характер. Начинают выпадать волосы, кожа становится дряблой, морщинистой. Страдает волевая сфера, человека охватывает апатия, полное нежелание чем-либо заниматься, присоединяется депрессия. Уменьшается мышечная масса, замедляется обмен веществ. Начинаются проблемы с пищеварением, появляется т.н. «синдром раздраженного кишечника», когда прием пищи сопровождается метеоризмом, поносы сменяются запорами и наоборот. Угнетается детородная функция, у женщин прекращаются месячные. В тяжелых случаях начинаются структурные изменения в органах и тканях, видимое истощение. Белковое голодание детей приводит к умственной отсталости.

Тяжелое белковое голодание в наше время в цивилизованных странах, куда мы относим и нашу страну, если исключить заболевания, типа туберкулеза или онкологии, встречаются у людей, практикующих безумные голодные диеты в маниакальном стремлении похудеть.

Последнее сообщение касалось Анджелины Джоли, ее госпитализировали с весом 35 кг – такими застали советские освободители узников нацистских конц.лагерей. Вряд ли живые скелеты являли собой образцы красоты.

Однако недостаток белка – не такое уж редкое состояние, объясняющееся нездоровой структурой питания, сложившейся вследствие относительной дороговизны белковых продуктов. В стремлении сэкономить люди переходят на углеводно-жировую диету с потреблением неполноценного растительного белка. Свою лепту вносят полуфабрикаты, изготовленные из суррогатов и белковыми продуктами не являющимися. Так человек, покупающий готовые котлеты, колбасу, сосиски может искренне считать, что потребляет достаточно белка. Не заблуждайтесь.

В следующей статье вы узнаете, сколько и какого белка необходимо человеку, чтобы оставаться здоровым.

Оставляйте комментарии, делитесь информацией в социальных сетях. Галина Баева.

В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.

Состав белков

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев - аминокислот. Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами. Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом - R. Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО - NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной.

Строение белков

При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.

Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации. Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков. Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.

Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.

Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).

В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т. д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией. При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.

Биологическая роль белков в клетке

Белки, называемые также протеинами (греч. протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.

Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз. Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн. молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.

Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.

Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел. Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.

Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.

Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу. Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.

Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-

Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни. Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.



Белки - это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты представляют собой низкомолекулярные органические соединения, содержащие карбоксильную (-COOH) и аминную (-NH 2) группы, которые связаны с одним и тем же атомом углерода. К атому углерода присоединяется боковая цепь - какой-либо радикал, придающий каждой аминокислоте определенные свойства.

У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа; эти аминокислоты называются нейтральными . Существуют, однако, и основные аминокислоты - с более чем одной аминогруппой, а также кислые аминокислоты - с более чем одной карбоксильной группой.

Известно около 200 аминокислот, встречающихся в живых организмах, однако только 20 из них входят в состав белков. Это так называемые основные или протеиногенные аминокислоты.

В зависимости от радикала основные аминокислоты делят на 3 группы:

1. Неполярные (аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин);
2. Полярные незаряженные (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3. Заряженные (аргинин, гистидин, лизин - положительно; аспарагиновая и глутаминовая кислота - отрицательно).

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными и гидрофильными и придают белкам соответствующие свойства.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из первичных продуктов фотосинтеза. Человек и животные не способны синтезировать ряд протеиногенных аминокислот и должны получать их в готовом виде вместе с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми . К ним относятся лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргинин и гистидин - незаменимые для детей.

В растворе аминокислоты могут выступать в роли как кислот, так и оснований, т. е. они являются амфотерными соединениями. Карбоксильная группа (-COOH) способна отдавать протон, функционируя как кислота, а аминная (-NH 2) принимать протон, проявляя таким образом свойства основания.

Аминогруппа одной аминокислоты способна вступать в реакцию с карбоксильной группой другой аминокислоты. Образующаяся при этом молекула представляет собой дипептид , а связь между атомами углерода и азота называется пептидной связью.

На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом - свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себя другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется много аминокислот (более 10), то образуется полипептид .

Пептиды играют важную роль в организме. Многие алигопептиды являются гормонами. Таковы окситоцин, вазопрессин, тиролиберин, тиреотропин и др. К олигопептидам относится также брадикидин (пептид боли) и некоторые опиаты («естественные наркотики» человека), выполняющие функцию обезболивания. Принятие наркотиков разрушает опиатную систему организма, поэтому наркоман без дозы наркотиков испытывает 1 сильную боль - «ломку», которая в норме снимается опиатами.

К олигопептидам относятся некоторые антибиотики (например, грамицидин S).

Многие гормоны (инсулин, адренокортикотропный гормон и др.), антибиотики (например, грамицидин А), токсины (например, дифтерийный токсин) являются полипептидами.

Белки представляют собой полипептиды с молекулярной массой свыше 10 000, в молекулу которых входит от 50 до нескольких тысяч аминокислот.

Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура. При характеристике пространственной (трехмерной) структуры выделяют четыре уровня организации молекул белков.

Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептид ной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т.е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной единственной аминокислоты в составе молекул белка или изменение их расположения обычно влечет за собой изменение функции белка. Так как в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в пол и пептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках.

В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая α-спираль) или сложены в складчатый слой (β-слой). Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между -СО- и -NН 2 -группами двух пептидных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).

Полностью α-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов. Спиральная вторичная структура характерна, помимо кератина, для таких фибриллярных (нитевидных) белков, как миозин, фибриноген, коллаген.

У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы - глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями (которые образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей - возникает четвертичная структура . Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части - гема. Только в такой структуру гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение третичной и четвертичной структуры белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией . При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации иногда обратим, т. е. возвращение нормальных условий среды может сопровождаться самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией . Отсюда следует, что все особенности строения и функционирования макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простым относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложным - содержащие белковую часть и небелковую (простатическую) - ионы металлов, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, иммуноглобулин (антитела), фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются все протеолипиды и гликопротеиды, гемоглобин, большинство ферментов и т.д.

Функции белков

Структурная . Белки входят в состав клеточных мембран и органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.

Каталитическая (ферментативная) . Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе, реакции матричного синтеза и т. п.

Транспортная . Белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы металлов и гормоны. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ.

Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Защитная . Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.

Сократительная . Обеспечивается движением относительно друг друга нитей белков актина и миозина в мышцах и внутри клеток. Скольжение микротрубочек, построенных из белка тубулина, объясняется движение ресничек и жгутиков.

Регуляторная . Многие гормоны являются олигопептидами или белками, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропный гормон и др.

Рецепторная . Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменить свою структуру на действие внешней среды. Так происходят прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин - составная часть родопсина , пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Белки представляют собой полипептиды, молекулярная масса которых превышает 6000-10000 дальтон. Они состоят из большого числа аминокислотных остатков.

В отличие от низкомолекулярных пептидов, белки обладают хорошо развитой трехмерной пространственной структурой, которая стабилизируется различного рода сильными и слабыми взаимодействиями. Различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями.

Впервые предположение о роли пептидных связей в построении белковых молекул было выдвинуто русским биохимиком А. Я. Данилевским, идеи которого легли в основу полипептидной теории строения белков, сформулированной немецким химиком Э. Фишером в 1902 г.

Основу первичной структуры белковой молекулы образует регулярно повторяющийся пептидный остов — NH-CH-CO-, а боковые радикалы аминокислот составляют ее вариабельную часть.

Первичная структура белка прочная, т. к. в основе ее построения лежат ковалентные по характеру пептидные связи, представляющие собой сильные взаимодействия;

Соединяясь между собой в различной последовательности, протеиногенные аминокислоты образуют изомеры. Из трех аминокислот можно построить шесть различных трипептидов. Например, из глицина, аланина и валина - гли-ала-вал, гли-вал-ала, ала-гли-вал, ала-вал-гли, вал-гли-ала и вал-ала-гли. Из четырех аминокислот можно образовать 24 тетрапептида, а из пяти - 120 пентапептидов. Из 20 аминокислот можно построить 2 432 902 008 176 640 000 полипептидов. При этом каждая аминокислота используется в построении рассмотренных полипептидных цепочек только один раз.

Многие природные полипептиды насчитывают в своем составе сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, и каждая из 20 протеиногенных аминокислот может встречаться в их составе неоднократно. Поэтому число возможных вариантов полипептидных цепочек бесконечно велико. Однако в природе реализуются далеко не все теоретически возможные варианты аминокислотных последовательностей.

Первым белком, первичная структура которого была расшифрована, является бычий инсулин. Его молекула состоит из двух полипептидных цепочек, одна из которых содержит 21, а другая - 30 аминокислотных остатков. Цепочки соединяются между собой двумя дисульфидными связями. Еще одна дисульфидная связь располагается внутри короткой цепи. Последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле инсулина установил английский биохимик Ф. Сэнгер в 1953 г.

Таким образом, Ф. Сэнгер подтвердил полипептидную теорию строения белковой молекулы Э. Фишера и доказал, что белки - это химические соединения, обладающие определенной структурой, которую можно изобразить с помощью химической формулы. К настоящему времени расшифрованы первичные структуры нескольких тысяч белков.

Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания.

Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней.

Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте - глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.

Первичная структура белка задана генетически. Это дает возможность организмам одного вида поддерживать постоянство набора белков. Однако у разных видов живых организмов белки, выполняющие одинаковую функцию, не идентичны по первичной структуре - на отдельных участках полипептидной цепи они могут иметь неодинаковые последовательности аминокислот. Такие белки называются гомологичными (греч. «гомология» - согласие).

Исследования кон формации белковых молекул показали, что полипептидные цепи не вытягиваются строго линейно, а определенным образом сворачиваются в пространстве, образуя вторичную структуру.

Вторичная структура белка представляет собой сочетание упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи.

Изучая кристаллические структуры соединений, содержащих амидные группы, американский биохимик Л. Полинг установил, что длина пептидной связи близка к длине двойной связи и составляет 0,1325 нм. Поэтому свободное вращение атомов углерода и азота вокруг пептидной связи затруднено.

Кроме того, атомы пептидных групп и α-углеродные атомы располагаются в полипептидной цепи приблизительно в одной плоскости. В связи с этим повороты в полипептидной цепи могут совершаться только по связям, примыкающим к углеродным атомам.

За счет поворотов пептидных групп вокруг α-углеродных атомов, как установили Л. Полинг и Р. Кори в начале 50-х годов прошлого века, полипептидная цепочка сворачивается в α-спираль и стабилизируется за счет образования максимально возможного числа водородных связей.

При образовании вторичной структуры белковой молекулы водородные связи возникают между атомами пептидных групп, расположенными на соседних витках ос-спирали друг против друга. Атом водорода, соединенный ковалентной связью с атомом азота, имеет некоторый положительный заряд. Атом кислорода, соединенный двойной связью с атомом углерода, имеет некоторый отрицательный заряд. Водородный атом, оказавшись напротив атома кислорода, связывается с ним водородной связью. Водородная связь слабая. Однако за счет образования большого числа этих связей обеспечивается сохранение строго упорядоченной структуры.

Водородные связи всегда направлены параллельно воображаемой оси а-спирали, а радикалы аминокислот - наружу от ее витков. Пептидные группы соединяются между собой водородными связями преимущественно через четыре аминокислотных остатка, так как именно их О-С- и H-N-группы оказываются пространственно сближенными.

А-Спираль является правозакрученной. Если смотреть на нее с торца, со стороны N-конца, то закручивание полипептидной цепочки происходит по часовой стрелке. Установлены параметры а-спирали. Расстояние между соседними витками (шаг спирали) составляет ∅54 нм, а внутренний диаметр спирали - 1,01 нм. Один полный виток спирали включает в себя 3,6 аминокислотных остатка. Полное повторение структуры α-спирали происходит каждые 5 витков, включающих в себя 18 аминокислотных остатков. Этот отрезок α-спирали называется периодом идентичности и составляет в длину 2,7 нм.

Полипептидные цепочки сворачиваются в а-спираль не на всем своем протяжении. Процентное содержание заспирализованных участков в белковой молекуле называется степенью спирализации . Белки существенно различаются по степени спирализации, например: для гемоглобина крови она очень высокая - 75%, для инсулина также довольно высокая - 60%, для альбумина куриного яйца значительно ниже - 45%, а для химотрипсиногена (неактивного предшественника фермента пищеварения) крайне низкая - всего 11%.

Различия в степени спирализации белков связаны с рядом факторов, мешающих регулярному образованию водородных связей между пептидными группами. К нарушению спирализации приводит, в частности, образование остатками цистеина дисульфидных связей, соединяющих различные участки одной или нескольких полипептидных цепей. В области, близкой к остатку иминокислоты пролина, вокруг α-углеродного атома которого невозможно вращение соседних атомов, в полипептидной цепи образуется изгиб.

Ряд протеиногенных аминокислот обладают такими радикалами, которые не позволяют им принимать участие в формировании α-спирали. Эти аминокислоты образуют параллельно расположенные складки, соединенные друг с другом водородными связями. Такой тип регулярного участка полипептидной цепи получил название структуры складчатого слоя, или β-структуры.

В отличие от а-спирали, имеющей стержневую форму, β-структура имеет форму складчатого листа. Она стабилизируется водородными связями, возникающими между пептидными группами, расположенными на соседних отрезках полипептидной цепи. Эти отрезки могут быть направлены либо в одну сторону - тогда образуется параллельная β-структура, либо в противоположные - в этом случае возникает антипараллельная β-структура.

Пептидные группы в β-структуре располагаются в плоскостях складок, а боковые радикалы аминокислот - над и под плоскостями. Расстояние между соседними участками полипептидной цепи в структуре складчатого слоя составляет 0,272 нм, что соответствует длине водородной связи между группами -СО- и -NH-. Сами водородные связи располагаются перпендикулярно направлению структуры складчатого слоя. Содержание β-структуры в различных белках колеблется в широких пределах.

Некоторые участки полипептидных цепочек не имеют какой-либо упорядоченной структуры и представляют собой беспорядочные клубки. Такие участки называются аморфными (греч. «аморфос» - бесформенный). Однако в каждом белке аморфные участки имеют свою фиксированную конформацию. При этом в отличие от относительно жестких участков - α-спирали и β-структуры - аморфные клубки могут сравнительно легко изменять свою конформацию.

Белки различаются по содержанию разных типов вторичной структуры. Например, в структуре гемоглобина обнаружены только α-спирали. во многих ферментах присутствуют различные сочетания как α-спиралей так и β-структур, среди иммуноглобулинов встречаются белки, имеющие только β-структуру. Наконец, встречаются и такие белки, у которых упорядоченные участки присутствуют в незначительном количестве, а большая часть полипептидной цепочки имеет аморфную структуру.

Полипептидные цепочки со сформированной вторичной структурой определенным образом располагаются в пространстве, создавая еще один уровень структурной организации белковой молекулы - третичную структуру.

Третичная структура белка образуется в результате специфической укладки упорядоченных и аморфных участков полипептидной цепи в некотором объеме пространства. Она поддерживается за счет сильных и слабых взаимодействий, возникающих между боковыми радикалами остатков аминокислот. К сильным взаимодействиям относится дисульфидная связь, а к слабым - водородная и ионная связи, а также гидрофобные взаимодействия.

Дисульфидная связь образуется при взаимодействии двух близко расположенных радикалов остатков цистеина, содержащих свободные сульфгидрильные группы.

Дисульфидные мостики могут соединять между собой не только отдельные участки внутри одной полипептидной цепи, но и (при образовании четвертичной структуры белка) различные полипептидные цепочки.

Водородная связь может возникать между боковыми радикалами остатков аминокислот, содержащих ОН-группы, например, между двумя остатками серина.

Кроме радикалов остатков серина, подобным образом водородные связи могут образовывать радикалы остатков треонина и тирозина.

В формировании третичной структуры белковой молекулы также принимают участие множество водородных связей, возникающих между боковыми радикалами, например: тирозина и глутаминовой кислоты, аспарагина и серина, лизина и глутамина и др.

Ионные связи возникают при сближении отрицательно заряженных радикалов остатков кислых аминокислот - аспарагиновой или глутаминовой - с положительно заряженными радикалами остатков основных аминокислот - лизина, аргинина или гистидина. Ионная связь между радикалами остатков аспарагиновой кислоты и лизина.

Гидрофобные взаимодействия возникают в воде, вследствие притяжения друг к другу неполярных радикалов остатков аминокислот. К аминокислотам с неполярными радикалами относятся, например, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, метионин. Гидрофобное взаимодействие между боковыми радикалами остатков валина и аланина.

Чтобы избежать контакта с водой, неполярные радикалы остатков аминокислот стремятся собраться вместе внутри белковой молекулы. Белок сворачивается в компактное тело - глобулу (лат. «globulus» - шарик). Внутри глобулы образуется гидрофобное ядро, а снаружи нее находятся полярные радикалы остатков аминокислот, которые взаимодействуют с водой. Полярными радикалами обладают, например, кислые и основные аминокислоты, серии, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин.

Таким образом, каждая белковая глобула окружена гидратной оболочкой, представленной так называемой «водяной шубой», включающей также структурированные молекулы воды, способные удерживать на поверхности глобулы до половины имеющихся в полипептидной цепочке гидрофобных радикалов. Этим обусловлена растворимость белка.

Благодаря множеству межрадикальных взаимодействий, отдельные участки белковой молекулы оказываются пространственно сближенными и зафиксированными относительно друг друга. В ходе образования третичной структуры белка формируется его активный центр. В результате белок приобретает способность выполнять свою биологическую функцию.

Первым белком, третичная структура которого была установлена, является миоглобин.

Третичные глобулы могут взаимодействовать между собой так, что возникает единая молекула. Такие глобулы называют субъединицами, а их объединение - четвертичной структурой белковой молекулы.

Четвертичная структура белка может строиться из различного числа субъединиц, удерживаемых вместе, главным образом, за счет слабых взаимодействий. Она присуща многим белкам.

Субъединицы, характерным образом расположенные в пространстве относительно друг друга, образуют олигомерный (мультимерный) комплекс. Способность белков к образованию таких структур позволяет объединять в единое целое несколько активных центров и взаимосвязанных функций, что очень важно для обеспечения протекания в клетке сложных обменных процессов.

Четвертичные структуры белков могут строиться из 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 и более субъединиц и редко - из нечетного их числа. Например, четвертичную структуру гемоглобина образуют четыре попарно одинаковых субъединицы.

Четвертичная структура белковой молекулы является такой же уникальной, как и другие ее структуры. При этом вся трехмерная упаковка полипептидной цепи в пространстве определяется ее первичной структурой. Специфическая пространственная структура (конформация), в которой белковые молекулы обладают биологической активностью, называется нативиой (лат. nativus - врожденный).