Как переваривается и всасывается пища. Ферменты нашего организма. Механизм работы ферментов слюны

В прошлых выпусках, мы говорили об углеводах, жирах, белках. Для получения и использования их из пищи важную роль играют ферменты.

Ферменты делятся на две основные группы: пищеварения и метаболизма.

Ферменты метаболизма катализируют практически все биохимические реакции на клеточном уровне и специфичны для каждого типа клеток. Два наиболее важных метаболических фермента - это супероксиддисмутаза (superoxide dismutase, SOD) и каталаза (catalase). Первый - защищает клетки от окисления, второй - выводит из организма перекись водорода , отход естественного метаболизма.

Ферменты пищеварения отвечают за расщепление пищевых белков, жиров и углеводов на базовые компоненты, абсорбируемые кровью через стенки желудочно-кишечного тракта.

Главный орган выработки ферментов - поджелудочная железа.

Поджелудочная железа - уникальный орган человеческого организма, вырабатываемые ею вещества, участвуют в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ на всех этапах. Большая часть клеток этого органа вырабатывает сложный по составу пищеварительный сок, без ферментов которого невозможны процессы пищеварения в тонком кишечнике. Относительно небольшое количество клеток секретирует в кровь гормоны инсулин и глюкагон, которые участвуют в обмене углеродов и регуляции метаболических процессов практически во всех клетках организма, а также схожее по структуре с гормонами вещество липокаин, участвующее в регуляции некоторых биохимических процессах, происходящих в печени.

В составе пищеварительного сока, который вырабатывается внешне секреторными клетками поджелудочной железы, кроме жидкой его составляющей, есть небольшое количество слизи и ферменты, которые непосредственно участвуют в процессе переваривания пищи. Особенностью работы поджелудочной железы является тот факт, что некоторые ферментативные вещества, которые образуются в клетках, первоначально синтезируются в неактивной форме и в таком виде выделяются в проток поджелудочной железы, через который они попадают в общий желчный проток и двенадцатиперстную кишку.

Только в просвете кишечника происходит активизация неактивных ферментов – в противном случае панкреатический сок, компоненты которого отличаются высокой активностью, немедленно после выделения начинали бы переваривание ткани органа. Для активизации ферментов панкреатического сока необходимо наличие в просвете двенадцатиперстной кишки достаточного количества желчи . Под влиянием желчи клетки слизистой начального отдела тонкого кишечника начинают вырабатывать фермент энтерокиназу, которая превращает неактивную форму фермента трипсиноген в активный трипсин, а этот фермент в свою очередь активизирует остальные компоненты пищеварительного (панкреатического) сока.

Непосредственно на процесс регуляции панкреатического сока влияют нервные и гуморальные механизмы, тогда как на его количественный и качественный состав в большей мере влияет состав пищи, которую употребляет человек. Активная выработка ферментов поджелудочной железы начинается непосредственно в момент попадания пищи в просвет кишечника – примерно через 2-3 минуты и продолжается в течение 10-14 часов.

К ферментам поджелудочной железы относятся:

• ферменты, расщепляющие белковый компонент пищи - трипсин, химотрипсин, эрипсин, карбоксипептидаза;
• фермент, расщепляющий жиры пищи - липаза;
• ферменты, расщепляющие углеводы - амилаза, мальтаза, лактаза, инвертаза.

Амилаза

Фермент, необходимый для переваривания углеводной пищи. Амилаза разлагает сложные углеводы крахмал и гликоген до олигосахаридов. В основном образуется в слюнных железах и поджелудочной железе, после этого поступает в полость рта или просвет двенадцатиперстной кишки. Являясь главным ферментом слюны, уже в ротовой полости начинает процесс переваривания углеводной пищи (хлебобулочные изделия, крупы, картофель). Способствуя утилизации глюкозы из крови, обеспечивает сохранение нормальных показателей сахара в крови.

Мальтаза

Пищеварительный фермент слюны и кишечного сока. В малых количествах секретируется поджелудочной железой. Присутствует в печени и крови. Расщепляет мальтозу, образующуюся в организме в результате переваривания крахмала и гликогена, на две частицы глюкозы. Гидролиз мальтазы осуществляется в желудочно-кишечном тракте. Образовавшаяся глюкоза всасывается в кровь, а затем довольно активно принимает участие в метаболизме.

Инвертаза

Инвертаза – фермент, присутствующий в слизистой оболочке тонкой кишки и расщепляющий тростниковый сахар (сахарозу) на простые сахара: глюкозу и фруктозу. Предотвращает брожение и образование газов в кишечнике. Способствует усвоению молока и молочных продуктов. Улучшает работу ЖКТ и нормализует пищеварение.

Лактаза

Один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Это может стать причиной вздутия живота, диареи и кишечных спазмов. Принятие лактазы вместе с молоком устраняет его непереносимость.

Липаза

Один из самых важных пищеварительных ферментов, необходимый для переваривания, растворения и усвоения жиров. Липаза синтезируется в поджелудочной железе, затем выделяется в кишечник. Действуя в тонком кишечнике, расщепляет насыщенные жиры животной пищи (мясо, молочные и морепродукты), превращая их в легкоусвояемые жирные кислоты. Помогает усвоению жирорастворимых витаминов А, D, E и K.

Протеаза

Группа ферментов, которые вырабатываются поджелудочной железой, присутствуют в желудочном соке и кишечнике. Протеаза способствует расщеплению белков до простых аминокислот, улучшая качество их усвоения. Благодаря этому предотвращается оседание остатков белковой пищи на стенках кишечника, улучшается белковый обмен. Способна разрушать практически любые белки, не являющиеся компонентами живых клеток организма (белковые структуры вирусов, бактерий и других патогенов), улучшая тем самым иммунную защиту организма. Снижает степень воспаления и ускоряет процесс регенерации и восстановления тканей.

Все ферменты поджелудочной железы, которые участвуют в расщеплении белковых соединений , секретируются панкреацитами только в состоянии зимогенов (неактивном виде). В этом случае клетки самого органа оказываются надежно защищенными от самопереваривания, и вся активность этих соединений оказывается направленной непосредственно на переваривание пищи. При выделении панкреатического сока в просвет двенадцатиперстной кишки при условии поддержания в ней щелочной реакции начинается превращения неактивного трипсиногена в активный трипсин.

Необходимыми составляющими этого процесса становятся наличие достаточного количества желчи, обеспечивающей нужную реакцию среды и устраняющей влияние соляной кислоты, поступающей в тонкий кишечник из желудка, и выделение энтерокиназы, которая непосредственно запускает процесс трансформации трипсиногена. Все остальные превращение происходят уже под влиянием самого трипсина – он запускает аутокаталитический процесс активации остальных ферментов, участвующих в переваривании белковых соединений.

После своего превращения химотрипсин, трипсин и эластаза начинают разрушение пептидных связей в крупных белковых молекулах, а уже карбоксипептидазы расщепляют образовавшиеся на первом этапе низкомолекулярные пептиды на простые аминокислоты. Некоторые из них в таком виде всасываются в кровь через стенку тонкой кишки, тогда как другие молекулы продолжают расщепляться под влияние ферментов дезоксирибонуклеазы и рибонуклеазы.

Переваривание жиров запускает воздействие на них фермента липазы, которая в просвет кишечника выделяется уже в стадии частичной активации, но для достижения максимального эффекта необходима реакция этого фермента с колипазой и образование достаточно сложного по составу их комплекса и солями жирных кислот. Необходимо помнить, что жиры будут перевариваться только в том случае, если они образуют тонкую пленку (эмульгируются) на поверхности какого-то другого вещества – только в этом случае произойдет разложение жиров пищи на жирные кислоты и моноглицериды. Именно поэтому при недостатке желчи вообще или изменении ее качественного состава нормальное усвоение липидов в организме невозможно.

Дальнейшее переваривание жиров происходит в просвете кишечника – под воздействием холестеразы сложные холестериды разлагаются на холестерин и жирные кислоты, а для переваривания фосфолипидов необходимо воздействие на пищевой комок фосфолипазы А2 . конечными продуктами переваривания липидов становятся жирные кислоты и изолецитин, которые уже беспрепятственно могут пройти через стенку клеток тонкого кишечника и в таком виде всосаться в кровь человека.

Для переваривания углеводных соединений обязательно присутствие амилазы, которая начинает процесс разложения сложных сахаров (крахмала) на декстрин, мальтозу и мальтотриозу. Небольшое количество амилазы есть в слюне, но основное количество этого вещества должно синтезироваться клетками поджелудочной железы. Остальные вещества, которые участвуют в трансформации углеводов (мальтоза и инвертаза), способны действовать только в том случае, когда уже произошло расщепление крахмала на дисахариды. Несколько обособлено действует фермент лактоза, присутствие которой необходимо для нормального переваривания молочного сахара. Всасывание любых углеводов, возможно, только после их расщепления до состояния простого сахара – глюкозы, молекулы которого могут проходить через стенку кишечника и в таком виде поступать в кровь.

Регуляция процесса пищеварения – это очень сложный процесс, эффективность которого зависит от множества факторов, и ферменты железы являются его незаменимыми компонентами.

.

Как видите, без ФЕРМЕНТОВ организм не сможет полноценно функционировать. Смотрите так же:

А значит полноценное питание - вот благо

Мальтоза («maltum» в переводе с латинского означает «солод») – природный дисахарид, построенный двумя остатками D – глюкозы, соединенными между собой.

Другое название вещества – «солодовый сахар». Термин присвоен французским химиком Николом Теодором де Соссюром в начале XIX столетия.

Главная роль соединения – снабжение организма человека энергией. Мальтозу получают путем воздействия солода на крахмал. Сахаристое вещество в «свободном виде» встречается в томатах, плесневых грибах, дрожжах, проросших зернах ячменя, апельсинах, меде.

Общие сведения

Мальтоза – что это такое?

4–О–α–D–глюкопиранозил–D–глюкоза – белый кристаллический порошок, хорошо растворимый в воде, нерастворимый в эфире, этиловом спирте. Дисахарид гидролизуется ферментом мальтозой и кислотами, которые содержатся в печени, крови, соке поджелудочной железы и кишечника, мышцах. Он восстанавливает растворы Фелинга (медно – тартратный реактив) и азотнокислого серебра.

Химическая формула мальтозы – C12H22O11.

Какая пищевая ценность продукта?

Солодовый сахар, в отличие от тростникового и свекольного, менее сладок. Используется в качестве пищевой добавки для приготовления сбитня, медовухи, кваса, домашнего пива.

Интересно, что сладость фруктозы оценивается в 173 балла, сахарозы – 100 баллов, – 81, мальтозы – 32 и – 16. Несмотря на этом, во избежание появления проблем с лишним весом, соизмеряйте потребление с количеством затраченных калорий.

Энергетическое соотношение мальтозы Б: Ж: У равняется 0 % : 0 % : 105%. Калорийность – 362 ккал на 100 грамм продукта.

Метаболизм дисахарида

Мальтоза легко усваивается в человеческом организме. Соединение расщепляется под действием ферментов мальтазы и a – глюкозидазы, которые содержатся в пищеварительном соке. Их отсутствие говорит о генетическом сбое в организме и приводит к врожденной непереносимости солодового сахара. В результате для поддержания хорошего самочувствия таким людям важно исключить из рациона любые продукты, содержащие гликоген, мальтозу или регулярно принимать фермент мальтазы в пищу.

В норме у здорового человека, после попадания в ротовую полость, дисахарид подвергается воздействию энзим амилазы. Затем углеводная пища поступает в желудок и кишечник, где выделяются ферменты поджелудочной железы для ее переваривания. Окончательная переработка дисахарида на моносахариды происходит посредством ворсинок, выстилающих тонкую кишку. Высвободившиеся молекулы глюкозы быстро покрывают энергетические затраты человека при интенсивных нагрузках. Кроме того, мальтоза образуется при частичном гидролитическом расщеплении основных резервных соединений – крахмала и гликогена.

Ее гликемический индекс – 105, поэтому больным сахарным диабетом следует исключить данный продукт из меню, поскольку он вызывает резкий выброс инсулина и стремительное повышение уровня сахара в крови.

Суточная потребность

Химический состав мальтозы зависит от сырья, из которого она произведена (пшеницы, ячменя, кукурузы, ржи).

При этом, усреднённый витаминно-минеральный комплекс солодового сахара включает следующие нутриенты:

Для снижения нагрузки на поджелудочную железу и профилактики развития ожирения, при употреблении суточной нормы солодового сахара следует отказаться от приема других сахаросодержащих продуктов (фруктозы, глюкозы, сахарозы). Людям преклонного возраста прием соединения рекомендуется снизить до 20 грамм в день.

Интенсивные физические нагрузки, занятия спортом, повышенная умственная активность требуют больших энергозатрат и увеличивают потребность организма в мальтозе и простых углеводах. Малоподвижный образ жизни, заболевание сахарным диабетом, сидячая работа, наоборот, требуют ограничения количества дисахарида до 10 грамм в сутки.

Симптомы, сигнализирующие о дефиците мальтозы в организме:

• подавленное настроение;
• слабость;
• нехватка сил;
• апатия;
• вялость;
• энергетическое истощение.

Как правило, нехватка дисахарида – редкое явление, поскольку организм человека самостоятельно продуцирует соединение из гликогена, крахмала.

Признаки передозировки солодового сахара:

• несварение желудка;
• аллергические реакции (сыпь, зуд, жжение глаз, дерматит, конъюнктивит);
• тошнота;
• вздутие живота;
• апатия;
• сухость во рту.

При проявлении симптомов излишка прием продуктов, богатых на мальтозу следует отменить.

Польза и вред

Мальтоза, в составе пасты из протертой проросшей пшеницы, является кладезем витаминов, минералов, и .

Это универсальный источник энергии для клеток организма. Помните, длительное хранение солодового сахара приводит к потере полезных свойств.

Мальтозу запрещено принимать людям с непереносимостью продукта, поскольку она может нанести серьезный ущерб состоянию здоровья человека.

Кроме того, сахаристое вещество при неконтролируемом употреблении приводит к:

• нарушению углеводного обмена;
• ожирению;
• развитию заболеваний сердца;
• увеличению уровня глюкозы в крови;
• повышению холестерина;
• появлению раннего атеросклероза;
• уменьшению функции инсулярного аппарата, формированию преддиабетного состояния;
• нарушению выделения ферментов желудка, кишечника;
• разрушению зубной эмали;
• артериальной гипертензии;
• снижению иммунитета;
• повышенной утомляемости;
• головным болям.

Для поддержания хорошего самочувствия и здоровья организма, рекомендуется употреблять солодовый сахар в умеренном количестве, не превышающем суточную норму. Иначе полезные свойства продукта переходят во вред, и он по праву начинает оправдывать свое негласное название «сладкая смерть».

Источники

Мальтозу получают в результате брожения солода, в качестве которого используют следующие злаковые культуры: пшеницу, маис, рожь, рис или овес. Интересно, что в состав патоки входит солодовый сахар, добытый из плесневых грибов.

В незначительном количестве мальтоза сосредоточена в проросшем зерне, меде, помидорах, апельсинах, дрожжах.

Применение

Солодовый сахар имеет менее выраженный вкус и приторность, чем свекольный или тростниковый. Благодаря этому его добавляют в диетические продукты, мюсли, детское питание (молочные смеси, фруктовые пюре), как сахарозаменитель. Мальтозу применяют в пекарском деле, кондитерском производстве при изготовлении сладких сиропов.

В Китае солодовый сахар используют для приготовления ячменной патоки, она необходима в пивоварении, винокурении. Кроме этого, ее добавляют в выпечку хлебобулочных изделий (печенья, хлебцов, крекера), поскольку она разрыхляет тесто, делает сдобу пышной и воздушной. Полученный сироп насыщает вкус соков, мороженного, каш, блинов. Это безвредный натуральный пищевой краситель.

Мальтозная патока

Сладкий светло – коричневый сироп получают путем осахаривания крахмалосодержащего сырья ферментами, фильтрованием кукурузы, ячменного солода и их последующим увариванием. Мальтозная патока готовится без использования химических катализаторов и кислот. Благодаря малому содержанию глюкозы, сироп не кристаллизуется во времени, имеет легкий солодовый запах, требует меньшего добавления сахара. По своему составу патока схожа с пивным или квасным суслом.

Низкоосахаренный мальтозный сироп используется для создания мармелада, замороженной молочной продукции, а высокоосахаренный – для консервации, выпечки, являясь прямым заменителем сахара или сырьевым наполнителем.

Наличие большого количества сбраживаемых сахаров обуславливает широкое применение патоки в пивоварении. Она придает характерную вязкость, смягчает вкус хмельного напитка.

Мальтозный солодовый сироп ускоряет процесс дображивания пива, сокращая его в три раза. Благодаря данному свойству, патока применяется пивоваренными компаниями в целях экономии, для повышения производительности.

Вывод

Мальтоза – легкоусвояемый дисахарид, который вырабатывается человеческим организмом из крахмала, гликогена.

Солодовый сахар – отличный источник энергии, содержащий ряд жизненно – важных нутриентов. Из – за обилия органических веществ, соединение не может долго храниться в продуктах питания.

В настоящее время диетологи сходятся во мнении, что мальтоза гораздо полезнее, чем фруктоза, сахароза. Дисахарид широко используется в кулинарии, пивоварении, винокурении. При попадании в организм вещество эффективно борется с признаками энергетического истощения, нехваткой сил, заряжает бодростью.

На сегодняшний день свойства мальтозы недостаточно изучены, медики утверждают, что чрезмерное потребление продукта (свыше 40 грамм в день) может нанести вред здоровью. Соблюдайте умеренность в еде, и организм одарит вас хорошим самочувствием!

Фермент, расщепляющий дисахарид мальтозу на две молекулы глюкозы.

• - фермент, присутствующий в слюне и соке, вырабатываемом поджелудочной железой; способствует расщеплению мальтозы в глюкозу в процессе пищеварения...

  Медицинские термины

• - см. Энзимы...

  Энциклопедический словарь Брокгауза и Евфрона

• - сущ., кол-во синонимов: 3 альфа-глюкозидаза фермент энзим...

  Словарь синонимов

"МАЛЬТАЗА" в книгах

Запад либеральный и консервативный

Из книги автора

Запад либеральный и консервативный В современной России формируется новый, довольно циничный подход к понятию «государственный интерес». Его убедительно иллюстрирует книга «Упущенный шанс Сталина» Михаила Мельтюхова, серьезного историка, который, в отличие от многих

Заключение. SOS… SOS… SOS… консервативный поворот!

Из книги автора

Заключение. SOS… SOS… SOS… консервативный поворот! Слова профессора Преображенского из повести М. Булгакова «Собачье сердце» про оправдание неурядиц в хозяйстве всеобщей разрухой: «разруха у вас в головах», стали крылатыми. Это не случайно. Они имеют универсальное

Из книги 1937: Не верьте лжи о «сталинских репрессиях»! автора Елисеев Александр Владимирович

Глава 1. Консервативный большевизм

1. Консервативный подбор.

Из книги Очерки организованной науки [Дореформенная орфография] автора

2. КОНСЕРВАТИВНЫЙ, ИЛИ БУРЖУАЗНЫЙ, СОЦИАЛИЗМ

Из книги Том 4 автора Энгельс Фридрих

2. КОНСЕРВАТИВНЫЙ, ИЛИ БУРЖУАЗНЫЙ, СОЦИАЛИЗМ Известная часть буржуазии желает излечить общественные недуги для того, чтобы упрочить существование буржуазного общества.Сюда относятся экономисты, филантропы, поборники гуманности, радетели о благе трудящихся классов,

1. Консервативный подбор

Из книги Очерки организационной науки автора Богданов Александр Александрович

1. Консервативный подбор Все, что возникает, имеет свою судьбу. Ее первое, простейшее выражение сводится к дилемме: сохранение или уничтожение. То и другое совершается закономерно, так что нередко удается даже предвидеть судьбу форм. Закономерное сохранение или

11. Консервативный переворот

Из книги Краткая история США автора Римини Роберт В.

11. Консервативный переворот Страна действительно становилась добрее и мягче, что проявилось и в принятии 26 июля 1990 г. Закона об американцах-инвалидах, запрещавшего дискриминацию в отношении лиц с физическими или умственными недостатками при найме на работу и в доступе

Консервативный разворот

Из книги автора

Консервативный разворот Начались ли перемены?Безусловно, они начались. Всё то, что удалось стронуть Путину с мёртвого места, развернуть в сторону исторической «нормы» Русской цивилизации, - всё это шаг за шагом, градус за градусом делает его олицетворением вечной

Консервативный узел

Из книги Как завязывать галстук. Полезные советы. автора Руководства Автор неизвестен -

Консервативный узел Элегантный Widsor легко узнать по треугольной форме. Этот узел сейчас можно заметить разве что на галстуках дипломатов, хотя, вероятно, через пару лет он может стать остромодной тенденцией. "Виндсор" завязывают так же, как Half Windsor, добавляя еще один виток

Консервативный взгляд

Из книги Парадокс перфекциониста автора Бен-Шахар Тал

Консервативный взгляд Работа Томаса Соуэлла из Института имени Гувера в Стэнфордском университете может помочь нам понять значимость платоновской и аристотелевской точек зрения. Труд Соуэлла большей частью затрагивает политическую науку, но его выводы касаются

Консервативный прогноз

Из книги Эксперт № 07 (2014) автора Эксперт Журнал

Консервативный прогноз На старте Олимпийских игр в Сочи фаворитом неофициального командного зачета по золотым медалям является сборная Норвегии. Россия - на пятом месте section class="box-today" Сюжеты Сочи-2014: Страсти по Липницкой Норвежская трагедия Разочарование в

Консервативный поворот

Из книги Литературная Газета 6468 (№ 25 2014) автора Литературная Газета

Консервативный поворот Александр Щипков. Религиозное измерение журналистики. - М.: Пробел-2000, 2014.– 272 с. Коротко я бы охарактеризовал эту книгу как манифест консервативного поворота. Свершившегося консервативного поворота. Предыдущая работа Щипкова – сборник "Перелом"

Консервативный ответ

Из книги Новый Библейский Комментарий Часть 1 (Ветхий Завет) автора Карсон Дональд

Консервативный ответ Что можно сказать о происхождении Пятикнижия, учитывая современную критическую разноголосицу? Заслуживает ли доверия все то, что говорится в нем о временах Моисея и патриархов? Или эти истории и законы были сочинены пленниками, чтобы выразить свои

Консервативный стиль

Из книги Книга-подарок, достойный королевы красоты автора Криксунова Инна Абрамовна

Консервативный стиль Женщина, придерживающаяся консервативного стиля в одежде и макияже, сдержанна, осмотрительна, с осторожностью относится ко всевозможным нововведениям. Она исполнительна, принципиальна, на нее можно положиться. Особа, одетая в консервативном стиле,

Консервативный

Из книги Большая книга женской мудрости автора Криксунова Инна Абрамовна

Консервативный Если у вас больше всего ответов «А», то ваш стиль – Консервативный.Вам пойдут вещи в сдержанной цветовой гамме – серые, бежевые, коричневые, синие, голубые, серо-зеленые, защитные и т. п. Носите одежду классических фасонов, проверенных временем. Покупайте

Ферменты в человеческом организме. Для чего они нужны?

Для усвоения разнообразных пищевых продуктов организм человека вырабатывает 4 основные группы ферментов: протеазы, амилазы, липазы и нуклеазы .

Процесс пищеварения начинается во рту , в тот момент, когда человек пережевывает пищу. Слюнные железы секретируют в полость рта альфа-амилазу (птиалин) , которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).

В желудке ежедневно вырабатывается 1,5–2 литра желудочного сока, содержащего пепсин (фермент, расщепляющий белки до пептидов) и HCl – соляную кислоту (пепсин активен только в кислой среде). Кроме того, в желудке есть и другие желудочные ферменты: желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса; амилаза желудка расщепляет крахмал, но имеет второстепенное значение по отношению к амилазам слюнных желез и поджелудочной железы, липаза желудка расщепляет трибутирины масла, играет так же второстепенную роль по отношению к липазе поджелудочной железы.

В двенадцатиперстной кишке желудочный химус обрабатывается желчью и ферментами поджелудочной железы .

Поджелудочная железа вырабатывает около 20 пищеварительных ферментов и проферментов. Основными из них являются:

1. Протеолитические: трипсин, химотрипсин, пептидаза и эластаза (расщепляют белки и пептиды до аминокислот). Выделяются в виде проферментов - трипсиноген и др. (иначе бы произошло самопереваривание железы). Проферменты активируются энтерокиназами в кишечнике.
2. Липолитические: липаза (расщепляет триглицериды до моноглицеридов и жирных кислот; активна только в присутствии желчных кислот, которые эмульгируют жиры) и фосфолипаза (расщепляет фосфолипиды и лецитин).
3. Амилолитические: амилаза (расщепляет крахмал и другие полисахариды до дисахаридов; дисахариды, в свою очередь, расщепляются до моносахаридов ферментами тонкого кишечника - мальтазой, лактазой, инвертазой и др.).
4. Нуклеолитические: рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза (расщепляют нуклеиновые кислоты; их выделяется небольшое количество).

Ферменты поджелудочной железы активны только в щелочной среде. В состав панкреатического сока входят гидрокарбонаты , которые обеспечивают нейтрализацию кислого желудочного содержимого в двенадцатиперстной кишке.

Продукты ферментации проходят через мембрану энтероцитов и всасываются в верхних отделах тонкого кишечника.

В тонком кишечнике присутствует так же масса ферментов:

1. Несколько пептидаз , в том числе:

• энтеропептидаза - превращает трипсиноген в трипсин;
• аланинаминопептидаза - расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.

1. Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов :

• сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
• мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
• изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
• лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.

3. Липаза кишечника расщепляет жирные кислоты.

4. Эрепсин - фермент, расщепляющий белки.

Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.

Кишечная палочка способствует перевариванию лактозы, лактобактерии превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту. Растительные волокна ферментируются микроорганизмами толстого кишечника с образованием ряда полезных веществ (кислот, сахаров) а также небольшого количества газов, которые стимулируют кишечную моторику.

В нашем организме нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку - целлюлазы и гемицеллюлазы.

Представляете, какая армия ферментов работает в нашем организме? И теперь представьте, что будет, если какая-то часть из них перестанет работать, либо перестанет синтезироваться. И что тогда будет? Безвыходных ситуаций не бывает, да и фармацевтическая промышленность стоит на страже! Вот о как-раз мы и поговорим в следующий раз! И выясним заодно, нужны ли они здоровым людям!

Одним из наиболее характерных свойств ферментов является их специ-

фичность. Под специфичностью подразумевается свойство ферментов изби-

рательно участвовать в превращении одного или нескольких веществ, близ-

ких по структуре. Каждый фермент действует на определенный тип химичес-

кой связи в молекуле субстрата. Даже незначительные изменени в химичес-

кой структуре вещества порой исключают возможность проявления действия

фермента. Различают абсолютную, относительную и стехиометрическую спе-

цифичности. Примером абсолютной специфичности могут служить следую-

щие ферменты: сахараза , действующая на сахарозу; мальтаза , действующая на

мальтозу; лактаза , действующая на лактозу (сахароза, лактоза, мальтоза -

сахара,имеющие одинаковую формулу C 12 H 22 O 11 и различное строение). От-

носительной специфичностью обладает фермент пищеварительного сока пеп-

син , расщепляющий различные белковые вещества, доставляемые в желудок

вместе с пищей. Пепсин расщепляет мясной белок, рыбный белок, белок моло-

ка, белок растений. Большинство ферментов чувствительно к пространствен-

ной конфигурации молекулы субстрата, с которой они взаимодействуют, таким

образом ферменты проявляют стехиометрическую специфичность. Обычно

эта специфичность присуща ферментам, расщепляющим какие-либо изомеры,

отличающиеся друг от друга лишь характером пространственного расположе-

ния радикальных групп. Например, a- и b-гликозидазы разлагают a - и b-ме-

тилгликозиды , которые отличаются только пространственным расположени-

ем радикалов метилов.

Рис.5

Без специфического действи ферментов был бы невозможен упорядо-

ченный обмен веществ в клетках, а, следовательно, и сама жизнь.

Активный центр фермента

Изучение специфичности белка привело ученых исследова-

телей к выводу,что молекула субстрата реагирует не со всей

молекулой фермента, размеры которой во много раз превы-

шают размеры молекулы субстрата, а с ее отдельным участ-

ком, получившим название активного центра. Активный

центр - участок белковой молекулы, который обеспечивает

соединение фермента с субстратом и дает возможность для

дальнейших превращений субстрата. Активный центр должен представлять со-

бой определенную структуру, приспособленную для тесного сближения и взаи-

модействия с молекулой субстрата; активный центр должен обладать выражен-

ным сродством к соответствующему субстрату. Первоначально думалось, что мо-

лекулы ферментов имеют много активных центров, однако, позднее стало ясно,

что каждая молекула фермента содержит один или два активных центра. Поверх-

ность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, при-

надлежащих боковым цепям аминокислот. Каждая из них может играть ту или

иную роль в работе фермента, влияя на конформацию молекулы и на взаимодей-

ствие с субстратом в силу своих особенных химических свойств или же просто в

силу своего присутстви (стерический эффект). В составе активного центра вы-

деляют различные по своим функциям участки. Одни из них обеспечивают сце-

пление фермента с субстратом, прочный контакт с ним (якорные или контакт-

ные участки) , другие выполняют собственно каталитическую функцию, активи-

руют субстрат (каталитические участки) . Такое условное разделение помогает

более точно представить механизм каталитической реакции. Значение функци-

ональных групп белка дл структуры и каталитического действия ферментов

очень многообразно. Атомы кислорода, серы, азота участвуют в образовании

водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в

зависимости от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах

ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электрофильных ката-

лизаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат ли из-

менять своим электростатическим воздействием реакционноспособность со-

седних групп молекул фермента. Аминные, гидроксильные и некоторые другие

группы во многих ферментативных реакциях выполняют функции промежуточ-

ных акцепторови переносчиков протонов, ацильных, фосфорильных гликозиль-

ных, амидиновых, альдегидных, метильных и других остатков. Группы SH, SS

участвуют в обратимых окислительных превращениях и в других реакциях об-

мена. Значение влияни функциональных групп на активность фермента играет

роль при классификации. Активность фермента зависит и от его конфигурации.

Эти представления о влиянии функциональных групп на строение и активность

молекулы фермента опровергают теорию Фишера, который считал, что молекула

субстрата точно подходит к молекуле фермента, как ключ к замку. В простых фер-

ментах активный центр образуется определенной группировкой аминокислот-

ных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах, сос-

тоящих из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например,

нуклеотиды, атомы металлов и др., активный центр образуется главным образом

небелковым компонентом и некоторыми прилегающими к нему аминокислот-

ными остатками.

Механизм действия ферментов

Вопрос о механизме действия ферментов издавна являлся предметом для

оживленных дискуссий ученых. Была выдвинуто огромное количество различ-

ных теорий, основная идея которых все же заключалась в том, что соединение

фермента с молекулой вещества вызывает активацию молекул субстрата вслед-

ствие поляризации связи, смещения электронов, деформации связей, вовлека-

емых в реакции. В ферментативных реакциях активация субстрата происходит

с образованием фермент-субстратного комплекса. Образование и превращения

фермент-субстратных комплексов можно разделить на три этапа:

1. Присоединение молекулы фермента к молекуле субстрата

2. Превращение первичного промежуточного соединения в один или нес-

колько последовательных активированных комплексов

3. Отделение конечных продуктов реакции от фермента

S+E SE ES* E+P

S - исходный субстрат

E - энзим (фермент)

SE - первичный фермент-субстратный комплекс

ES* - нестабильный переходный активированный комплекс

P - продукт реакции

Первая стадия реакции протекает наиболее быстро. Первичный комплекс

образуется за счет слабых типов связей и при достаточно низкой энергии акти-

вации. Однако только пространственного связывани фермента с субстратной

молекулой недостаточно дл прохождения ферментативного катализа. Во вто

рой стадии реакции преобразования связаны с разрывом и замыканием кова-

лентных связей. Предполагается, что в фермент-субстратном комплексе части-

цы субстрата подвергаютс деформации, что приводит к изменению прочности

отдельных химических связей. В результате этого снижаетс уровень энергети-

ческого барьера и возникают быстро протекающие реакции, катализируемые

ферментом. Образование фермент-субстратных комплексов возможно при учас-

тии различных типов связей: ковалентных, координационных, ионных, водород-

ных, а также при участии электростатических сил притяжения между отдельны-

ми полярными группами.

Рис.6

Частицы молекулы субстрата в свободном состоянии могут быть располо-

жены несколько ближе А-В , чем группы фермента, к которым присоединяется

субстрат. В процессе образовани фермент-субстратного комплекса происходит

растяжение и ослабление связи А-В (1 ), за счет чего распад фермент-субстрат-

ного комплекса на продукты гидролиза (2 ) и фермент происходит легче обыч-

ного, и свободный фермент может снова взаимодействовать с другой молеку-

лой субстрата(3 ). Какой вид имеет частица субстрата в фермент-субстратном

комплексе в переходном состоянии, еще мало изучено. Сейчас доказано, что в

фермент-субстратном комплексе наблюдается два одновременно быстро про-

текающих процесса. Первый - изменение электронной плотности комплекса,

вызывающее поляризацию связей, и второй-геометрическая деформация (на-

пряжение) отдельных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в ак-

тивном центре белка-фермента. Оба эти фактора - деформация и поляризация

ковалентных связей - повышают термодинамический потенциал этих связей,

то есть способствуют преодолению активационного барьера переходного сос-

тояния фермент-субстратного комплекса.