Презентация "строение и функции белков". Презентация на тему: Презентация Функции белков Презентация по биологии на тему функции белков

Слайд 3

• Ферменты
• Защитные
• Антибиотики
• Структурные
• Двигательные
• Защитные
• Токсины
• Запасные
• Рецепторные
• Гормоны
• Каталитические
• Транспортные
• Сократительные

Слайд 4

• Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Цитоскелет эукариот (рис.1) Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет(рис.1), поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Слайд 5

Структурная функция

• Структурная функция белков заключается в том, что белки участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
• образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;
• входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных. К структурным белкам относятся:

Коллаген -актин

Эластин -миозин

Кератин -тубулин

Слайд 6

Каталитическая функция (ферментативная)

• Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций.
• Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций, ускоряя их.
• Пример:2Н202 → 2Н20 + 02
• В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее.
• Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202.
• Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются-субстратами.
• Масса фермента гораздо больше массы субстрата. Часть фермента, которая присоединяет субстраты содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Слайд 7

Двигательная функция

• Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - актин и миозин.
• Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др.

Слайд 8

Транспортная функция

• Транспортная функция белков - участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
• Есть разные виды транспорта, которые осуществляются при помощи белков.
  • Перенос веществ через клеточную мембрану
  • Перенос веществ внутри клетки
  • Перенос веществ по организму
• Например, г е м о г л о б и н крови переносит кислород

Слайд 9

Защитная функция

• Предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений
• Антитела блокируют чужеродные белки
• Например, фибриноген и протромбин обеспечивают свертываемость крови

Слайд 10

• В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их.

Слайд 11

Энергетическая функция

• Энергетическая функция – белки служат одним из источников энергии в клетке.
• При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.
• Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов:

Углекислого газа,

Аммиака.

• Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко.

Слайд 12

Рецепторная функция

• Белки-рецепторы – встроенные в мембрану молекулы белков, способных изменять свою структуру в ответ на присоединение определенного химического вещества.

Слайд 13

Иммунная функция (антибиотики)

• В тот момент, когда в организм попадают возбудители - вирусы или бактерии, в специализированных органах начинают вырабатываться специальные белки - антитела, которые связывают и обезвреживают возбудителей. Особенность иммунной системы заключается в том, что за счет антител она может бороться с почти любыми видами возбудителей.
• К защитным белкам иммунной системы относятся также интерфероны. Эти белки производят клетки, зараженные вирусами. Их воздействие на соседние клетки обеспечивает противовирусную устойчивость, блокируя в клетках-мишенях размножение вирусов или сборку вирусных частиц. Интерфероны обладают и иными механизмами действия, например, влияют на активность лимфоцитов и других клеток иммунной системы.

Слайд 14

Токсины

• Токсины, токсичные вещества природного происхождения. Обычно к токсинам относят высокомолекулярные соединения (белки, полипептиды и др.), при попадании которых в организм происходит выработка антител.
• По мишени действия токсины разделяют на
  • -Гематические яды - яды, затрагивающие кровь.
  • -Нейротоксины- яды, поражающие нервную систему и мозг.
  • -Миоксичные яды - яды, повреждающие мышцы.
  • -Гемотоксины - токсины, которые повреждают кровеносные сосуды и вызывают кровотечение.
  • -Гемолитические токсины - токсины, которые повреждают эритроциты.
  • -Нефротоксины - токсины, которые повреждают почки.
  • -Кардиотоксины- токсины, которые повреждают сердце.
  • -Некротоксины- токсины, которые разрушают ткани, вызывая их омертвление (некроз).
• Рассмотрим яды растений:
• Фаллотоксины и аматоксины содержатся в различных видах: бледной поганке, мухоморе вонючем, весеннем.
• Поганка белая(рис.1)- смертельно ядовитый гриб, содержит яды аманитины и вирозин. Для человека смертельная доза a-аманитина 5-7 мг, фаллоидина
• 20-30 мг (в одном грибе в среднем содержится до 10 мг фаллоидина, 8 мг L-аманитинаи 5 мг B-аманитина). При отравлении, происходит летальный исход.

Слайд 15

Сократительная функция

• Белки - участвуют в сокращении мышечных волокон.
• Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).
• Актин и миозин – белки мышц

Слайд 16

Гормональная функция

• Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Слайд 17

Питательная функция (резервная)

• Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
• Казеин молока Альбумин яиц

Слайд 18

Регуляторная функция

• Некоторые белки являются гормонами. Гормоны - биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь различными железами, которые принимают участие в регуляции процессов обмена веществ.
• Гормон инсулин регулирует уровень углеводов в крови.

Слайд 19

Спасибо за внимание

Выполнила: Федотова В.

Посмотреть все слайды

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

« Строение и функции белков» Учитель химии МБОУ ООШ№81 г.Краснодар Ицкович Т.Я

Элементарный состав белков С (углерод) – 50-55 %; О (кислород) – 21-24 %; N (азот) – 15-17% (≈ 16%); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%. Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях. Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток - мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие, селезенка – 82 – 84%. Аминокислоты- мономеры белка В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из около 170 известных. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Аминокислоты З аменимые Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи. К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др. Незаменимые Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Не могут быть синтезированы в организме.

Аминокислота- амфотерное соединение Первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные NH 3- АМИНОГРУППА (свойства основания - COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА (свойства кислот Первичная структура белков

Вторичная структура-белка Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Модели вторичной структуры - a-спираль. Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве Третичная структурабелка

Четверичная структура белка Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы) Денатурация белка после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность. ренатурация Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы

История открытия белков Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» .Дидро и Ж. Д"Аламбера. Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 - 27 июля 1844 В 1803 г. дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава Браконно Анри –французский химик (29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Геррит Ян Мульдер Голландский химик - органик, который описал химический состав белков. Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

История открытия белков Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик 1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик Разработал способ синтеза аминокислот Лайнус Карл Полинг – американский химик Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков Фредерик Сенгер - английский биохимик Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Функции белков в организме Текст слайда

Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Транспортная функция Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. .

Защитная функция Печень- « чистит» кровь, то есть перестраивает токсин так, чтобы он мог выйти из организма. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов

Энергетическая функция Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

2 вариант. 1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека? А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7. 2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь? А) между карбоксильными группами соседних аминокислот; Б) между аминогруппами соседних аминокислот; В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой. 3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина? А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную. 4. Первичную структуру белка поддерживают связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Вторичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи; в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи; г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи. 6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно: а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон. С ОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. Вариант 1. 1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе? А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты. 2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков? А) 170; б) 26; в) 20; г) 10. 3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками: а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами. 4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Третичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи; в) соединением нескольких полипептидных цепей; г) спирализацией нескольких полипептидных цепей. 6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи: а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные. 7. Физико – химические и биологические свойства белка полностью определяет структура: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

Опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe МОНО – АМИНОКИСЛОТА 20 – МАГИЧЕСКИЕ! ∞ УРОВНИ: 1-ичная пептидная (послед- ть А/К) 2- ая Н - связи 3-ая гидрофобные Н – связи -S-S- связи 4-ая Hb 11

ДЕНАТУРАЦИЯ 2,3,4 1! 1 Функции: 1.Каталитическая (ферменты) 2. Защитная (иммуноглобулин) 3. Сигнальная(родопсин) 4. Транспортная (гемоглобин) 5.Структурная(коллаген, кератин) 6. Двигательная (актин, миозин) 7. Е (1гр.- 17,6 кДж) 8. Регуляторная (инсулин,гистоны) 9.Запасающая (казеин) р енатурация необратимая опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

Заключение Белки это ключевые игроки любой живой системы. Белки это полимеры, состоящие из 20 разных аминокислот. Каждый белок собирается в уникальную трехмерную структуру, определяемую его аминокислотной последовательностью. Белок имеет иерархическое построение своей формы. Трехмерная структура белка тесно связана с его функцией. Предопределение трехмерной формы белка будет грандиозным открытием вычислительной биологии.

1 слайд

2 слайд

Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом. Ф.Энгельс Цель урока: Продолжить расширение и углубление знаний о важнейших органических веществах клетки на основе строения белков, сформировать знания о важнейшей роли белков в органическом мире, реализацию понятия о единстве естественнонаучных дисципли

3 слайд

Задачи урока: а) образовательные - актуализировать знания, необходимые для изучения темы; - познакомить учащихся со строением белков; - подвести их к сознательному изучению функции белков; б) развивающие - развитие общеучебных умений и навыков; - развитие умения анализировать информацию, сравнивать предложенные объекты, классифицировать по различным признакам, обобщать; работать по аналогии; - развитие познавательного интереса и творческих способностей; в) воспитывающие - воспитание сознательного отношения к здоровому образу жизни; - воспитание нравственного отношения к жизни как наивысшей ценности; - формирование навыков адаптации к условиям постоянно изменяющейся жизни с помощью приобретенных знаний, умений и навыков

4 слайд

О чём пойдёт речь? Жерар Мюльдер - голландский биохимик, который впервые в 1838 году открыл протеин. Слово "протеин" происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место".

5 слайд

Наша задача: выяснить химическое строение и биологическую роль белков. И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50 % сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95 %. В клетке бактерий кишечной палочки - 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. - белки. В организме человека более 5 мил. белков

6 слайд

7 слайд

Названия каких белков Вы помните? Где они находятся? альбумин миозин пепсин интерферон

8 слайд

9 слайд

Как устроен белок? Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. H R1 O NH2 – аминогруппа N – C – C R – радикал H H OH COOH – карбоксильная группа

10 слайд

11 слайд

В состав белков входит 20 различных аминокислот (их называют волшебными), отсюда следует огромное многообразие белков.

12 слайд

13 слайд

Лабораторная работа Работаем по инструктивным карточкам. Цветные реакции на белки: Ксантопротеиновая; Биуретовая; Цистеиновая.

14 слайд

Назовите структуры белка и виды химических связей, соответствующих этим структурам

15 слайд

Как устроен белок? Первичная - прямая цепочка из аминокислот, удерживается пептидными связями. Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию.

16 слайд

Как устроен белок? Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль. Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных)

17 слайд

Как устроен белок? Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.

18 слайд

Химические свойства белков Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов

19 слайд

При денатурации происходит как полное разрушение структур белка, так и частичное. Если первичная структура не разрушена, то этот процесс называется ренатурация Химические свойства белков

20 слайд

21 слайд

Функции белков Структурная Участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос, рога, шерсть (кератин), сухожилий, кожа (коллаген) и т.д. Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных: миозин - мышцы

22 слайд

Функции белков Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.

23 слайд

Функции белков Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку: родопсин - зрительный пурпур

24 слайд

Функции белков Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов. Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Запасающая В растениях белки запасаются в виде алейроновых зёрен, в организме животных не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Какие белки называются кислыми? Белки, в которых больше кислых аминокислот, понижающие рН. Какие белки называются нейтральными? Белки, в которых одинаковое количество карбоксильных и аминогрупп. Почему белки являются мощными буферными системами? Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН. Что такое денатурация белка? Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Что такое ренатурация? Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Приведите примеры растворимых и нерастворимых белков: Растворимые (белки плазмы крови – фибриноген, протромбин, альбумин, глобулины), нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Приведите примеры белков, устойчивых к внешним воздействиям: Фиброин – белок паутины, кератин – белки волос, коллаген – белок сухожилий.